与核酸相关的蛋白质/肽中的长程静电相互作用反映在结合过程的盐依赖性中。根据仅基于反离子缩合理论的寡阳离子结合模型肽/蛋白质在结合界面附近的阳离子残基假定为影响肽和蛋白质与核酸结合的盐依赖性。该模型用于解释和预测寡阳离子链的结合，例如寡精氨酸/赖氨酸–在这些方面做得很好各种系统。这种简单的关系用于比较或计算蛋白质-核酸复合物中离子相互作用的数量，在酸性条件下不成立残留物，即谷氨酸和天冬氨酸结合在蛋白质基质中，我们报告了一个组合的分子力学（通过能量最小化经验能量函数影响下的结构）和泊松-玻尔兹曼（PB）两种重要酶与tRNA结合的盐依赖性研究参与核糖体中肽形成的种子步骤：谷氨酰胺合成酶（GluRS）和谷氨酰胺合成酶（GlnRS）与其同源tRNA结合。这两种蛋白质是阴离子的，含有大量的酸性残基分布在整个蛋白质上。其中一些残留物位于结合物中tRNA的接口。我们计算了相关的盐依赖性，SK_{pred（前）}，共个酶-tRNA复合物使用泊松-玻尔兹曼方程（PBE）的线性和非线性解。我们的研究结果表明，SK_{pred（前）}通过获得非线性PBE与实验SK非常一致_{光突发事件}，同时使用线性PBE导致SK_{pred（前）}反常的。我们得出结论，通过以下方式，这些系统中结合伙伴之间的静电相互作用不太有利负电荷蛋白质残基与tRNA骨架中磷酸氧之间的电荷-电荷排斥作用，但在蛋白质与tRNA的结合过程中也起着重要作用界面酸性蛋白残基和tRNA骨架。我们建议实验观测到的低SK_{光突发事件}GlnRS-和GluRS-tRNA的值取决于这些tRNA合成酶中存在的阴离子残基的分布和数量。我们的计算出的静电结合自由能很大，并且由于GlnRS-tRNA和GluRS-tRNA复合物的库仑和脱固贡献。因此，低SK_{光突发事件}价值可能不反映来自静电在络合物形成中的作用，这是文献中经常提到的。在计算机实验中，当电荷“关闭”时，我们的结果表明“关闭”远离磷酸基团的酸性残基会显著影响斯克_{pred（前）}.如果阳离子残留物被“关闭”，则对SK的影响较小_{pred（前）}通过以下方式观察关于到最近的磷酸盐组的距离。