磷酸化对ABC激酶的调节:蛋白激酶C作为范例。
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KREBS EG,GRAVES DJ,FISCHER EH.影响肌肉磷酸化酶b激酶活性的因素。 生物化学杂志。 1959年11月; 234 :2867–2873. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Shoji S,Titani K,Demaille JG,Fischer EH.牛心肌腺苷3':5'-单磷酸依赖性蛋白激酶催化亚单位中两个磷酸化位点的序列。 生物化学杂志。 1979年7月25日; 254 (14):6211–6214. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Johnson DA、Akamine P、Radzio-Andzelm E、Madhusudan M、Taylor SS。 cAMP依赖性蛋白激酶的动力学。 化学版次。 2001年8月; 101 (8):2243–2270. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Johnson LN,Lewis RJ。磷酸化控制的结构基础。 化学版次。 2001年8月; 101 (8):2209–2242. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Toker A,Newton AC。细胞信号:围绕PDK-1旋转。 单元格。 2000年10月13日; 103 (2):185–188. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Leslie NR、Biondi RM、Alessi DR.磷酸肌醇调节激酶和磷酸肌醇磷酸酶。 化学版次。 2001年8月; 101 (8):2365–2380. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Colledge M,Scott JD(斯科特·丁)。 AKAP:从结构到功能。 趋势细胞生物学。 1999年6月; 9 (6):216–221. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Michel Jennifer J Carlisle、Scott John D.AKAP介导的信号转导。 《药物毒理学年鉴》。 2002; 42 :235–257. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 巴西DP,Hemmings BA。蛋白激酶B信号传递的十年:很难遵循Akt。 生物化学科学趋势。 2001年11月; 26 (11):657–664. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Newton AC,Johnson JE。蛋白激酶C:通过两个膜靶向模块调节蛋白质功能的范例。 Biochim生物物理学报。 1998年8月21日; 1376 (2):155–172. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Mochly-Rosen D,Gordon AS。蛋白激酶C的锚定蛋白:同工酶选择性的方法。 FASEB J。 1998年1月; 12 (1):35–42. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Jaken S,Parker PJ。 蛋白激酶C结合伴侣。 生物论文。 2000年3月; 22 (3):245–254. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Canaves Jaume M,Taylor Susan S.cAMP依赖性蛋白激酶调节亚基家族的分类和系统发育分析。 分子进化杂志。 2002年1月; 54 (1):17–29. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 梅勒·H,帕克·PJ。 扩展蛋白激酶C超家族。 生物化学杂志。 1998年6月1日; 332 (第2部分):281–292。 [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 牛顿AC.蛋白激酶C:磷酸化、辅因子和大分子相互作用的结构和空间调节。 化学版次。 2001年8月; 101 (8):2353–2364. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hurley JH,Misra S.膜结合域的信号传递和亚细胞靶向性。 生物物理生物分子结构年鉴。 2000; 29 :49–79. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Cho W.C1和C2结构域靶向膜。 生物化学杂志。 2001年8月31日; 276 (35):32407–32410. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Marshall BS,Price G,Powell CT。大鼠蛋白激酶c zeta基因包含用于生成具有5'末端异质性的双转录物的替代启动子。 DNA细胞生物学。 2000年12月; 19 (12):707–719. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Nishizuka Y.蛋白激酶C和持续细胞反应的脂质信号。 FASEB J。 1995年4月; 9 (7):484–496. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Land M、Islas-Trejo A、Freedman JH、Rubin CS。 秀丽隐杆线虫新型神经元蛋白激酶C(PKC1B)的结构和表达。 PKC1B在接收、传输和处理环境信号的神经元中选择性表达。 生物化学杂志。 1994年3月25日; 269 (12):9234–9244. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sano T,Tabuse Y,Nishiwaki K,Miwa J.秀丽隐杆线虫的tpa-1基因编码两种类似于Ca(2+)非依赖性蛋白激酶Cs的蛋白质:由tpa-1的完整基因组和互补DNA序列证明。 分子生物学杂志。 1995年8月25日; 251 (4):477–485. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Wu SL、Staudinger J、Olson EN、Rubin CS。 秀丽隐杆线虫非典型蛋白激酶C(PKC3)的结构、表达和性质。 PKC3是胚胎发生和机体生存能力正常进行所必需的。 生物化学杂志。 1998年1月9日; 273 (2):1130–1143. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Islas Trejo A、Land M、Tcherepanova I、Freedman JH、Rubin CS。 秀丽隐杆线虫蛋白激酶C2基因的结构和表达。 钙激活蛋白激酶C亚型家族的起源和调控表达。 生物化学杂志。 1997年3月7日; 272 (10):6629–6640. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Antonsson B、Montessuit S、Friedli L、Payton MA、Paravicini G.酵母中的蛋白激酶C。 酿酒酵母PKC1基因产物的特征。 生物化学杂志。 1994年6月17日; 269 (24):16821–16828. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Mukai H,Ono Y.一种具有亮氨酸拉链样序列的新型蛋白激酶:其催化结构域与蛋白激酶C高度同源。 生物化学与生物物理研究委员会。 1994年3月15日; 199 (2):897–904. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Palmer RH、Ridden J、Parker PJ。 新型蛋白激酶C相关激酶家族两个成员的克隆和表达模式。 欧洲生物化学杂志。 1995年1月15日; 227 (1-2):344–351. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Watanabe G、Saito Y、Madaule P、Ishizaki T、Fujisawa K、Morii N、Mukai H、Ono Y、Kakizuka A、Narumiya S.蛋白激酶N(PKN)和PKN相关蛋白菱蛋白作为小GTPase Rho的靶点。 科学。 1996年2月2日; 271 (5249):645–648. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Amano M、Mukai H、Ono Y、Chihara K、Matsui T、Hamajima Y、Okawa K、Iwamatsu A、Kaibuchi K。确定Rho作为丝氨酸-三烯激酶蛋白激酶N的假定靶点。 科学。 1996年2月2日; 271 (5249):648–650. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Flynn P、Mellor H、Palmer R、Panayotou G、Parker PJ。 PRK1与RhoA的多重相互作用。 Hr1重复基序的功能分配。 生物化学杂志。 1998年1月30日; 273 (5):2698–2705. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Zhang G、Kazanietz MG、Blumberg PM、Hurley JH。 蛋白激酶Cδcys2活化子结合域与佛波酯复合物的晶体结构。 单元格。 1995年6月16日; 81 (6):917–924. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 牛顿AC.蛋白激酶C.看到两个结构域。 当前生物量。 1995年9月1日; 5 (9):973–976. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Szallasi Z、Bogi K、Gohari S、Biro T、Acs P、Blumberg PM。蛋白激酶Cdelta第一锌指和第二锌指的非等效作用。 突变对佛波酯诱导NIH 3T3细胞易位的影响。 生物化学杂志。 1996年8月2日; 271 (31):18299–18301. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Bögi K,Lorenzo PS,Acs P,Szállási Z,Wagner GS,Blumberg PM。蛋白质激酶Cα的C1a和C1b结构域在NIH 3T3细胞配体诱导易位中的作用比较。 FEBS信函。 1999年7月30日; 456 (1):27–30. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hurley JH,Newton AC,Parker PJ,Blumberg PM,Nishizuka Y.C1蛋白激酶C同源结构域的分类和功能。 蛋白质科学。 1997年2月; 6 (2):477–480. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Johnson JE、Giorgione J、Newton AC。蛋白激酶C的C1和C2结构域是独立的膜靶向模块,C1结构域赋予磷脂酰丝氨酸特异性。 生物化学。 2000年9月19日; 39 (37):11360–11369. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Kazanietz Marcelo G.新型“非激酶”佛波酯受体:C1结构域连接。 摩尔药理学。 2002年4月; 61 (4):759–767. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Nalefski EA,Falke JJ。 C2域钙结合基序:结构和功能多样性。 蛋白质科学。 1996年12月; 5 (12):2375–2390. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Ponting CP,Parker PJ。 扩展C2结构域家族:PKCsδ、ε、eta、θ、磷脂酶、GAP和穿孔素中的C2s。 蛋白质科学。 1996年1月; 5 (1):162–166. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Knighton DR,Zheng JH,Ten Eyck LF,Ashford VA,Xuong NH,Taylor SS,Sowadski JM.环磷酸腺苷依赖性蛋白激酶催化亚基的晶体结构。 科学。 1991年7月26日; 253 (5018):407–414. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Taylor SS,Radzio-Andzelm E.三种蛋白激酶结构定义了一个共同的基序。 结构。 1994年5月15日; 2 (5):345–355. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 杨静、克罗恩·彼得、汤普森·维维恩、古德瓦莱丽·M、赫斯·丹尼尔、海明斯·布赖恩A、巴福德·大卫。 疏水基序磷酸化调控蛋白激酶B/Akt的分子机制。 分子细胞。 2002年6月; 9 (6):1227–1240. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Orr JW,Newton AC。蛋白激酶C的肽内调节。 生物化学杂志。 1994年3月18日; 269 (11):8383–8387. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Johnson LN,Noble ME,Owen DJ。活性和非活性蛋白激酶:调节的结构基础。 单元格。 1996年4月19日; 85 (2):149–158. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 亚当斯·JA。 蛋白激酶的动力学和催化机制。 化学版次。 2001年8月; 101 (8):2271–2290. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Yonemoto W、McGlone ML、Grant B、Taylor SS。 大肠杆菌中cAMP依赖性蛋白激酶催化亚基的自身磷酸化。 蛋白质工程。 1997年8月; 10 (8):915–925. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Alessi DR、Andjelkovic M、Caudell B、Cron P、Morrice N、Cohen P、Hemmings BA。胰岛素和IGF-1激活蛋白激酶B的机制。 EMBO J。 1996年12月2日; 15 (23):6541–6551. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Cazaubon S、Bornancin F、Parker PJ。 苏氨酸-497是蛋白激酶Cα允许活化的关键位点。 生物化学杂志。 1994年7月15日; 301 (第2部分):443–448。 [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Orr JW,Newton AC。蛋白激酶C“激活环”上负电荷的要求。 生物化学杂志。 1994年11月4日; 269 (44):27715–27718. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Alessi DR、James SR、Downes CP、Holmes AB、Gaffney PR、Reese CB、Cohen P.磷酸化并激活蛋白激酶Balpha的3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶的表征。 当前生物量。 1997年4月1日; 7 (4):261–269. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Stokoe D、Stephens LR、Copeland T、Gaffney PR、Reese CB、Painter GF、Holmes AB、McCormick F、Hawkins PT。磷脂酰肌醇-3,4,5-三磷酸在蛋白激酶B活化中的双重作用。 科学。 1997年7月25日; 277 (5325):567–570. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Alessi DR、Deak M、Casamayor A、Caudwell FB、Morrice N、Norman DG、Gaffney P、Reese CB、MacDougall CN、Harbison D等。3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1):与果蝇DSTPK61激酶的结构和功能同源性。 当前生物量。 1997年10月1日; 7 (10):776–789. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Stephens L、Anderson K、Stokoe D、Erdjument-Bromage H、Painter GF、Holmes AB、Gaffney PR、Reese CB、McCormick F、Tempst P等。调节磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸依赖性激活蛋白激酶B的蛋白激酶B激酶。 科学。 1998年1月30日; 279 (5351):710–714. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Dutil EM,Toker A,Newton AC。磷酸肌醇依赖性激酶1(PDK-1)对传统蛋白激酶C同工酶的调节。 当前生物量。 1998年12月17日; 8 (25):1366–1375. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Le Good JA、Ziegler WH、Parekh DB、Alessi DR、Cohen P、Parker PJ。 通过蛋白激酶PDK1由磷脂酰肌醇3-激酶控制的蛋白激酶C同型。 科学。 1998年9月25日; 281 (5385):2042–2045. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 塞尼·维托里亚(Cenni Vittoria)、德普勒·海克(Döppler Heike)、索尼伯格·埃里卡(Sonnenburg Erica D)、马拉尔迪·纳迪尔(Maraldi Nadir)、牛顿·亚历山德拉(Newton Alexandra C)、托克·亚历克斯(Toker Alex)。 磷酸化对新型蛋白激酶Cε的调节。 生物化学杂志。 2002年5月1日; 363 (第3部分):537–545。 [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Chou MM,Hou W,Johnson J,Graham LK,Lee MH,Chen CS,Newton AC,Schaffhausen BS,Toker A.通过PI 3-激酶和PDK-1调节蛋白激酶C zeta。 当前生物量。 1998年9月24日; 8 (19):1069–1077. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Pullen N、Dennis PB、Andjelkovic M、Dufner A、Kozma SC、Hemmings BA、Thomas G.PDK1对p70s6k的磷酸化和活化。 科学。 1998年1月30日; 279 (5351):707–710. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Alessi DR、Kozlowski MT、Weng QP、Morrice N、Avruch J.3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶1(PDK1)在体内外磷酸化并激活p70 S6激酶。 当前生物量。 1998年1月15日; 8 (2):69–81. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Lawlor Margaret A、Mora Alfonso、Ashby Peter R、Williams Michayla R、Murray Tait Victoria、Malone Lorraine、Prescott Alan R、Lucocq John M、Alessi Dario R。PDK1在调节小鼠细胞大小和发育中的重要作用。 EMBO J。 2002年7月15日; 21 (14):3728–3738. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Williams MR、Arthur JS、Balendran A、van der Kaay J、Poli V、Cohen P、Alessi DR。3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶1在激活胚胎干细胞中定义的AGC激酶中的作用。 当前生物量。 2000年4月20日; 10 (8):439–448. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Balendran A、Hare GR、Kieloch A、Williams MR、Alessi DR。进一步证明3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)是蛋白激酶C(PKC)亚型稳定性和磷酸化所必需的。 FEBS信函。 2000年11月10日; 484 (3):217–223. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Bornancin F,Parker PJ。 苏氨酸638的磷酸化严重控制蛋白激酶Calpha的去磷酸化和失活。 当前生物量。 1996年9月1日; 6 (9):1114–1123. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Edwards AS、Faux MC、Scott JD、Newton AC。羧基末端磷酸化调节蛋白激酶CβII的功能和亚细胞定位。 生物化学杂志。 1999年3月5日; 274 (10):6461–6468. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Cheng X、Ma Y、Moore M、Hemmings BA、Taylor SS。 磷酸肌醇依赖性蛋白激酶对cAMP依赖性蛋白酶的磷酸化和活化。 美国国家科学院院刊。 1998年8月18日; 95 (17):9849–9854. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Ballif BA、Shimamura A、Pae E、Blenis J.抗肿瘤和抗增殖剂n-α-甲酰基-l-苯丙氨酸氯甲基酮对3-磷酸肌醇依赖性激酶1(PDK1)信号的干扰。 生物化学杂志。 2001年4月13日; 276 (15):12466–12475. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Flynn P、Wongdagger M、Zavar M、Dean NM、Stokoe D。抑制PDK-1活性会导致细胞增殖和存活率降低。 当前生物量。 2000年11月16日; 10 (22):1439–1442. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Paradis S、Ailion M、Toker A、Thomas JH、Ruvkun G。PDK1同源物对于转导AGE-1 PI3激酶信号(调节秀丽隐杆线虫滞育)来说是必要的和充分的。 基因发育。 1999年6月1日; 13 (11):1438–1452. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Cho KS,Lee JH,Kim S,Kim D,Koh H,Lee J,Kim C,Kim J,Chung J.果蝇磷脂酰肌醇依赖性激酶-1通过磷脂酰肌苷3-激酶依赖性信号通路调节细胞凋亡和生长。 美国国家科学院院刊。 2001年5月22日; 98 (11):6144–6149. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Li Y,Dowbenko D,Lasky LA。秀丽隐杆线虫PIAK,一种激活AKT/PKB生存激酶的磷脂依赖性激酶。 生物化学杂志。 2001年6月8日; 276 (23):20323–20329. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sonnenburg ED,Gao T,Newton AC。磷脂酰肌醇依赖性激酶PDK-1通过独立于磷脂酰肌酸3-激酶的机制磷酸化常规蛋白激酶C同工酶。 生物化学杂志。 2001年11月30日; 276 (48):45289–45297. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Bellacosa A、Chan TO、Ahmed NN、Datta K、Malstrom S、Stokoe D、McCormick F、Feng J、Tsichlis P.Akt通过生长因子激活是一个多步骤过程:PH域的作用。 致癌物。 1998年7月23日; 17 (3):313–325. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Toker A,Newton AC。Akt/蛋白激酶B受假设PDK-2位点的自磷酸化调节。 生物化学杂志。 2000年3月24日; 275 (12):8271–8274. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Keranen LM,Dutil EM,Newton AC。蛋白激酶C在体内由三种功能不同的磷酸化调节。 当前生物量。 1995年12月1日; 5 (12):1394–1403. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Tsutakawa SE、Medzihradszky KF、Flint AJ、Burlingame AL、Koshland DE、Jr《蛋白激酶C体内磷酸化位点的测定》。 生物化学杂志。 1995年11月10日; 270 (45):26807–26812. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Pearson RB、Dennis PB、Han JW、Williamson NA、Kozma SC、Wettenhall RE、Thomas G.雷帕霉素诱导p70s6k失活的主要靶点是保守疏水结构域中的一个新的磷酸化位点。 EMBO J。 1995年11月1日; 14 (21):5279–5287. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 杨静、克罗恩·彼得、古德·瓦莱丽M、汤普森·维维恩、亨明斯·布赖恩A、巴福德·大卫。 活化的Akt/蛋白激酶B与GSK3肽和AMP-PNP三元复合物的晶体结构。 自然结构生物。 2002年12月; 9 (12):940–944. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Gysin S,Imber R.丙氨酸替代蛋白激酶C-α的Ser657导致佛波酯诱导的细胞膜移位后过早下调。 欧洲生物化学杂志。 1996年9月15日; 240 (3):747–750. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Edwards AS,Newton AC。保守羧基末端疏水基序的磷酸化调节蛋白激酶C的催化和调节域。 生物化学杂志。 1997年7月18日; 272 (29):18382–18390. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Bornancin F,Parker PJ。 丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累,并有助于其抗磷酸酶状态。 生物化学杂志。 1997年2月7日; 272 (6):3544–3549. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Gysin S,Imber R.磷酸酯类活化蛋白激酶C-α在Ser657缺乏磷酸化,通过涉及去磷酸化的机制下调。 欧洲生物化学杂志。 1997年10月1日; 249 (1):156–160. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Balendran A、Casamayor A、Deak M、Paterson A、Gaffney P、Currie R、Downes CP、Alessi DR。PDK1在PRK2羧基末端衍生的合成肽存在下获得PDK2活性。 当前生物量。 1999年4月22日; 9 (8):393–404. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Frödin M,Jensen CJ,Merienne K,Gammeloft S.蛋白激酶RSK2中磷酸丝氨酸调节的对接位点,可招募并激活PDK1。 EMBO J。 2000年6月15日; 19 (12):2924–2934. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Gao T,Toker A,Newton AC。蛋白激酶c的羧基末端提供了一个开关,以调节其与磷酸肌醇依赖性激酶PDK-1的相互作用。 生物化学杂志。 2001年6月1日; 276 (22):19588–19596. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Biondi RM,Cheung PC,Casamayor A,Deak M,Currie RA,Alessi DR。PDK1激酶结构域中与PIF和PKA C末端残基相互作用的口袋的鉴定。 EMBO J。 2000年3月1日; 19 (5):979–988. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Biondi RM、Kieloch A、Currie RA、Deak M、Alessi DR。PDK1中的PIF-结合袋对激活S6K和SGK至关重要,但对激活PKB则不重要。 EMBO J。 2001年8月15日; 20 (16):4380–4390. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Biondi Ricardo M、Komander David、Thomas Christine C、Lizcano Jose M、Deak Maria、Alessi Dario R、van Aalten Daan M F。人类PDK1催化结构域的高分辨率晶体结构定义了调节磷酸肽对接位点。 EMBO J。 2002年8月15日; 21 (16):4219–4228. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Frödin Morten、Antal Torben L、Dümmler Bettina A、Jensen Claus J、Deak Maria、Gammeloft Steen、Biondi Ricardo M.AGC激酶和PDK1中的磷酸丝氨酸/苏氨酸结合囊通过疏水基序磷酸化介导活化。 EMBO J。 2002年10月15日; 21 (20):5396–5407. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Dutil EM,Newton AC。假底物在磷酸化和二酰甘油协同调节蛋白激酶C中的双重作用。 生物化学杂志。 2000年4月7日; 275 (14):10697–10701. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Mosior M,McLaughlin S.模拟蛋白激酶C假底物区域的肽与膜中的酸性脂质结合。 生物物理学杂志。 1991年7月; 60 (1):149–159. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Behn-Krappa A,Newton AC。传统蛋白激酶C的疏水性磷酸化基序由自身磷酸化调节。 当前生物量。 1999年7月15日; 9 (14):728–737. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Ziegler WH、Parekh DB、Le Good JA、Whelan RD、Kelly JJ、Frech M、Hemmings BA、Parker PJ。 通过非典型PKC复合物在羧基末端位置对PKC进行雷帕霉素敏感的磷酸化。 当前生物量。 1999年5月20日; 9 (10):522–529. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 卡夫公司、安德森WB、库珀HL、桑多JJ。 佛波酯治疗EL4胸腺瘤细胞后胞浆钙/磷脂依赖性蛋白激酶活性降低。 生物化学杂志。 1982年11月25日; 257 (22):13193–13196. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 卡夫AS,安德森WB。 福尔波酯增加了与质膜相关的磷脂依赖性蛋白激酶Ca2+的数量。 自然。 1983年2月17日; 301 (5901):621–623. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sakai N、Sasaki K、Ikegaki N、Shirai Y、Ono Y、Saito N。使用绿色荧光蛋白融合蛋白直接可视化活细胞中蛋白激酶Cγ亚种的易位。 细胞生物学杂志。 1997年12月15日; 139 (6):1465–1476. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Oancea E,Meyer T.蛋白激酶C作为解码钙和二酰甘油信号的分子机器。 单元格。 1998年10月30日; 95 (3):307–318. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Nalefski EA,Newton AC。C2结构域介导的蛋白激酶CβII的膜结合动力学。 生物化学。 2001年11月6日; 40 (44):13216–13229. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Schaefer M、Albrecht N、Hofmann T、Gudermann T和Schultz G.蛋白激酶C同型的扩散限制易位机制。 FASEB J。 2001年7月; 15 (9):1634–1636. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Toker A.通过蛋白激酶C发出信号。 Front Biosci公司。 1998年11月1日; 三 :D1134–D1147。 [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Standaert ML、Bandyopadhyay G、Kanoh Y、Sajan MP、Farese RV。 胰岛素和PIP3通过依赖和独立于活化环磷酸化(T410)和自磷酸化(T560)位点的机制激活PKC-zeta。 生物化学。 2001年1月9日; 40 (1):249–255. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Dutil EM、Keranen LM、DePaoli-Roach AA、Newton AC。通过反磷酸化和自磷酸化对蛋白激酶C的体内调节。 生物化学杂志。 1994年11月25日; 269 (47):29359–29362. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hansra G、Garcia-Paramio P、Prevostel C、Whelan RD、Bornancin F、Parker PJ。 传统蛋白激酶C同工酶的多位点去磷酸化和脱敏。 生物化学杂志。 1999年9月1日; 342 (第2部分):337–344。 [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Prevostel C、Alice V、Joubert D、Parker PJ。 蛋白激酶C(alpha)通过小泡依赖性的交通向内胚体室主动下调。 细胞科学杂志。 2000年7月; 113 (第14部分):2575–2584。 [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Lee HW、Smith L、Pettit GR和Smith JB。 人类成纤维细胞中的Bryostatin 1和佛波酯通过泛素/蛋白酶体途径下调蛋白激酶C-α和-ε。 摩尔药理学。 1997年3月; 51 (3):439–447. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Lu Z,Liu D,Hornia A,Devonish W,Pagano M,Foster DA。蛋白激酶C的激活触发其泛素化和降解。 分子细胞生物学。 1998年2月; 18 (2):839–845. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Kazanietz MG。闭上眼睛:蛋白激酶C同工酶并不是佛波酯肿瘤促进剂的唯一受体。 霉菌致癌。 2000年5月; 28 (1):5–11. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hansra G、Bornancin F、Whelan R、Hemmings BA、Parker PJ。 12-O-四癸酰基佛波醇-13-乙酸酯诱导的蛋白激酶Calpha的去磷酸化与膜相关蛋白磷酸酶2A异源三聚体的存在相关。 生物化学杂志。 1996年12月20日; 271 (51):32785–32788. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sontage E,Sontag JM,Garcia A.蛋白磷酸酶2A是SV40 small t靶向的蛋白激酶C zeta信号的关键调节器,用于促进细胞生长和NF-kappaB活化。 EMBO J。 1997年9月15日; 16 (18):5662–5671. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Lee JY、Hannun YA、Obeid LM。 L929细胞中肿瘤坏死因子-α(TNF-α)信号转导中蛋白激酶C(PKC)的功能二分法。 TNF-α对PKC的转移和灭活。 生物化学杂志。 2000年9月22日; 275 (38):29290–29298. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] England K,Watson J,Beale G,Warner M,Cross J,Rumsby M.细胞传代时蛋白激酶塞普西隆疏水域中Ser729去磷酸化的信号通路。 生物化学杂志。 2001年3月30日; 276 (13):10437–10442. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] 高天燕,Newton Alexandra C。该转基序是一个磷酸化开关,调节Hsp70与蛋白激酶C的结合。 生物化学杂志。 2002年8月30日; 277 (35):31585–31592. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Richter K,Buchner J.Hsp90:伴侣信号转导。 细胞生理学杂志。 2001年9月; 188 (3):281–290. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sato S,Fujita N,Tsuruo T.通过结合Hsp90调节Akt激酶活性。 美国国家科学院院刊。 2000年9月26日; 97 (20):10832–10837. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Fujita Naoya、Sato Saori、Ishida Atsushi、Tsuruo Takashi。 Hsp90参与3-磷酸肌醇依赖性激酶-1的信号传导和稳定性。 生物化学杂志。 2002年3月22日; 277 (12):10346–10353. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Moore Michael J、Kanter Joan R、Jones KC、Taylor Susan S.蛋白激酶A催化亚单位的磷酸化。自磷酸化与肌醇依赖性激酶-1的磷酸化。 生物化学杂志。 2002年12月6日; 277 (49):47878–47884. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hodgkinson Conrad P,Sale Elizabeth M,Sale Graham J.PDK2抗蛋白激酶Bγ活性的表征。 生物化学。 2002年8月13日; 41 (32):10351–10359. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hill Michelle M,Feng Jianhua,Hemmings Brian A.鉴定与ILK和PDK1不同的质膜筏相关PKB Ser473激酶活性。 当前生物量。 2002年7月23日; 12 (14):1251–1255. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Delcommine M,Tan C,Gray V,Rue L,Woodgett J,Dedhar S.磷酸肌醇-3-OH激酶依赖于整合素连接激酶对糖原合成酶激酶3和蛋白激酶B/AKT的调节。 美国国家科学院院刊。 1998年9月15日; 95 (19):11211–11216. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Persad S、Attwell S、Gray V、Mawji N、Deng JT、Leung D、Yan J、Sanghera J、Walsh MP、Dedhar S。整合素连接激酶对蛋白激酶B/Akt-serine 473磷酸化的调节:激酶活性和氨基酸精氨酸211和丝氨酸343的关键作用。 生物化学杂志。 2001年7月20日; 276 (29):27462–27469. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Lynch DK,Ellis CA,Edwards PA,Hiles ID。整合素连接激酶通过间接机制调节蛋白激酶B丝氨酸473的磷酸化。 致癌物。 1999年12月23日; 18 (56):8024–8032. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Hill MM、Andjelkovic M、Brazil DP、Ferrari S、Fabbro D、Hemmings BA。Ser-473上的胰岛素刺激蛋白激酶B磷酸化独立于其活性,并通过一种staurosporine敏感性激酶发生。 生物化学杂志。 2001年7月13日; 276 (28):25643–25646. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Su Y、Dostmann WR、Herberg FW、Durick K、Xuong NH、Ten Eyck L、Taylor SS、Varughese KI。蛋白激酶A的调节亚单位:具有cAMP结合域的缺失突变体的结构。 科学。 1995年8月11日; 269 (5225):807–813. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Baraldi E、Djinovic Carugo K、Hyvönen M、Surdo PL、Riley AM、Potter BV、O’Brien R、Ladbury JE、Saraste M。Bruton酪氨酸激酶与肌醇1,3,4,5-四磷酸复合物的PH结构域。 结构。 1999年4月15日; 7 (4):449–460. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Sutton RB,Sprang SR.蛋白激酶Cbeta磷脂结合C2结构域与Ca2+络合的结构。 结构。 1998年11月15日; 6 (11):1395–1405. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Selbie LA,Schmitz-Peiffer C,Sheng Y,Biden TJ。PKC iota的分子克隆和表征,PKC iota-一种来源于胰岛素分泌细胞的蛋白激酶C的非典型亚型。 生物化学杂志。 1993年11月15日; 268 (32):24296–24302. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Ono Y、Kurokawa T、Fujii T、Kawahara K、Igarashi K、Kikkawa U、Ogita K、Nishizuka Y。大鼠脑蛋白激酶C的两种互补DNA。通过选择性剪接确定的异质性。 FEBS信函。 1986年10月6日; 206 (2):347–352. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Bellacosa A、Franke TF、Gonzalez-Portal ME、Datta K、Taguchi T、Gardner J、Cheng JQ、Testa JR、Tsichlis PN。c-akt的结构、表达和染色体定位:与v-akt的关系及其意义。 致癌物。 1993年3月; 8 (3):745–754. [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Kozma SC、Ferrari S、Bassand P、Siegmann M、Totty N、Thomas G。从大鼠肝脏克隆有丝分裂原激活的S6激酶揭示了第二信使亚家族的酶。 美国国家科学院院刊。 1990年10月; 87 (19):7365–7369. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ] Uhler MD、Carmichael DF、Lee DC、Chrivia JC、Krebs EG、McKnight GS。小鼠cAMP依赖性蛋白激酶催化亚单位编码cDNA克隆的分离。 美国国家科学院院刊。 1986年3月; 83 (5):1300–1304. [ PMC免费文章 ] [ 公共医学 ] [ 谷歌学者 ]