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2003年3月1日；370（第2部分）：361–371。数字对象标识：10.1042/BJ20021626

磷酸化对ABC激酶的调节：蛋白激酶C作为范例。

亚历山大·牛顿 1
PMCID:PMC1223206 PMID：12495431

摘要

磷酸化在调节蛋白激酶a、B（也称为Akt）和C的激活和信号传递寿命中起着核心作用。这些激酶具有三个保守的磷酸化基序：激活环片段、转向基序和疏水基序。这篇综述的重点是这些位点的磷酸化如何调节PKC的成熟、信号传递和下调，作为这些位点如何控制ABC激酶功能的范例。

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  1. Adams J.A.蛋白激酶的动力学和催化机制。《化学评论》，2001年8月；101(8):2271–2290. doi:10.1021/cr000230w。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  2. Alessi D.R.、Andjelkovic M.、Caudwell B.、Cron P.、Morrice N.、Cohen P.和Hemmings B.A.胰岛素和IGF-1激活蛋白激酶B的机制。EMBO J.1996年12月2日；15(23):6541–6551.[PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  3. Alessi D.R.、Deak M.、Casamayor A.、Caudell F.B.、Morrice N.、Norman D.G.、Gaffney P.、Reese C.B.、MacDougall C.N.、Harbison D.3-磷酸肌醇依赖蛋白激酶-1（PDK1）：与果蝇DSTPK61激酶的结构和功能同源性。当前生物量。1997年10月1日；7(10):776–789. doi:10.1016/s0960-9822（06）00336-8。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  4. Alessi D.R.、James S.R.、Downes C.P.、Holmes A.B.、Gaffney P.R.、Reese C.B.、Cohen P.磷酸化并激活蛋白激酶Balpha的3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶的表征。当前生物量。1997年4月1日；7(4):261–269. doi:10.1016/s0960-9822（06）00122-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  5. Alessi D.R.、Kozlowski M.T.、Weng Q.P.、Morrice N.、Avruch J.3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶1（PDK1）在体内外磷酸化并激活p70 S6激酶。当前生物量。1998年1月15日；8(2):69–81. doi:10.1016/s0960-9822（98）70037-5。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  6. Amano M.、Mukai H.、Ono Y.、Chihara K.、Matsui T.、Hamajima Y.、Okawa K.、Iwamatsu A.、Kaibuchi K.Rho的推定靶标丝氨酸-苏氨酸激酶蛋白激酶N.Science的鉴定。1996年2月2日；271(5249):648–650. doi:10.1126/science.271.5249.648。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  7. Antonsson B.、Montessuit S.、Friedli L.、Payton M.A.、Paravicini G.酵母中的蛋白激酶C。酿酒酵母PKC1基因产物的特征。生物化学杂志。1994年6月17日；269(24):16821–16828.[公共医学] [谷歌学者]
  8. Balendran A.、Casamayor A.、Deak M.、Paterson A.、Gaffney P.、Currie R.、Downes C.P.、Alessi D.R.PDK1在含有源自PRK2羧基末端的合成肽的情况下获得PDK2活性。当前生物量。1999年4月22日；9(8):393–404. doi:10.1016/s0960-9822（99）80186-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  9. Balendran A.，Hare G.R.，Kieloch A.，Williams M.R.，Alessi D.R.进一步证明3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1（PDK1）是蛋白激酶C（PKC）亚型的稳定性和磷酸化所必需的。FEBS信函。2000年11月10日；484(3):217–223. doi:10.1016/s0014-5793（00）02162-1。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  10. Ballif B.A.、Shimamura A.、Pae E.、Blenis J.抗肿瘤和抗增殖剂n-α-甲酰基-l-苯丙氨酸氯甲基酮对3-磷酸肌醇依赖性激酶1（PDK1）信号的干扰。生物化学杂志。2001年1月18日；276(15):12466–12475. doi:10.1074/jbc。M009939200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  11. Baraldi E.、Djinovic Carugo K.、Hyvönen M.、Surdo P.L.、Riley A.M.、Potter B.V.、O'Brien R.、Ladbury J.E.、Saraste M.布鲁顿酪氨酸激酶与肌醇1,3,4,5-四磷酸复合物的PH结构域。结构。1999年4月15日；7(4):449–460. doi:10.1016/s0969-2126（99）80057-4。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  12. Behn-Krappa A.和Newton A.。传统蛋白激酶C的疏水磷酸化基序是通过自磷酸化调节的。当前生物量。1999年7月15日；9(14):728–737. doi:10.1016/s0960-9822（99）80332-7。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  13. Bellacosa A.、Chan T.O.、Ahmed N.N.、Datta K.、Malstrom S.、Stokoe D.、McCormick F.、Feng J.、Tsichlis P.Akt通过生长因子激活是一个多步骤过程：PH域的作用。致癌物。1998年7月23日；17(3):313–325. doi:10.1038/sj.onc.1201947。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  14. Bellacosa A.、Franke T.F.、Gonzalez-Portal M.E.、Datta K.、Taguchi T.、Gardner J.、Cheng J.Q.、Testa J.R.、Tsichlis P.N.c-akt的结构、表达和染色体定位：与v-akt的关系及其意义。致癌物。1993年3月；8(3):745–754.[公共医学] [谷歌学者]
  15. Biondi R.M.、Cheung P.C.、Casamayor A.、Deak M.和Currie R.A.、Alessi D.R.鉴定PDK1激酶结构域中与PIF和PKA C末端残基相互作用的口袋。EMBO J.2000年3月1日；19(5):979–988. doi:10.1093/emboj/19.5.979。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  16. Biondi R.M.、Kieloch A.、Currie R.A.、Deak M.和Alessi D.R.PDK1中的PIF-结合囊对S6K和SGK的激活至关重要，但对PKB则不然。EMBO J.2001年8月15日；20（16）：4380–4390。doi:10.1093/emboj/20.16.4380。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  17. Biondi Ricardo M.、Komander David、Thomas Christine C.、Lizcano Jose M.、Deak Maria、Alessi Dario R.、van Aalten Daan M.F.人PDK1催化域的高分辨率晶体结构定义了调节性磷酸肽对接位点。EMBO J.2002年8月15日；21(16):4219–4228. doi:10.1093/emboj/cdf437。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  18. Bornancin F.，Parker P.J.丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累并有助于其磷酸酶抗性状态。生物化学杂志。1997年2月7日；272(6):3544–3549. doi:10.1074/jbc.272.6.3544。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  19. Bornancin F.，Parker P.J.苏氨酸638的磷酸化严重控制蛋白激酶Calpha的去磷酸化和失活。当前生物量。1996年9月1日；6(9):1114–1123. doi:10.1016/s0960-9822（02）70678-7。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  20. 巴西D.P.，Hemmings B.A.蛋白质激酶B信号传递十年：很难遵循Akt。生物化学科学趋势。2001年11月；26(11):657–664. doi:10.1016/s0968-004（01）01958-2。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  21. Bögi K.、Lorenzo P.S.、Acs P.、Szállási Z.、Wagner G.S.和Blumberg P.M.蛋白质激酶Cα的C1a和C1b结构域在NIH 3T3细胞配体诱导易位中的作用比较。FEBS信函。1999年7月30日；456(1):27–30. doi:10.1016/s0014-5793（99）00927-8。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  22. Canaves Jaume M.，Taylor Susan S.cAMP依赖性蛋白激酶调节亚基家族的分类和系统发育分析。分子进化杂志。2002年1月；54(1):17–29. doi:10.1007/s00239-001-0013-1。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  23. Cazaubon S.、Bornancin F.、Parker P.J.苏氨酸-497是蛋白激酶Cα允许活化的关键位点。《生物化学杂志》1994年7月15日；301（第2部分）：443–448。doi:10.1042/bj3010443。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  24. 塞尼·维托里亚（Cenni Vittoria）、德普勒·海克（Döppler Heike）、索尼伯格·埃里卡（Sonnenburg Erica D.）、马拉尔迪·纳迪尔（Maraldi Nadir）、牛顿·亚历山德拉（Newton Alexandra C.）、托克。通过磷酸化调节新型蛋白激酶Cε。《生物化学杂志》2002年5月1日；363（第3部分）：537–545。doi:10.1042/0264-6021:3630537。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  25. Cheng X.，Ma Y.，Moore M.，Hemmings B.A.，Taylor S.S.，通过磷脂酰肌醇依赖性蛋白激酶磷酸化和激活cAMP依赖性蛋白酶。美国国家科学院院刊1998年8月18日；95(17):9849–9854. doi:10.1073/pnas.95.17.9849。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  26. Cho K.S.、Lee J.H.、Kim S.、KimD.、Koh H.、LeeJ.、Kim-C.、Kim J.、Chung J.果蝇磷脂酰肌醇依赖性激酶-1通过磷脂酰肌苷3-激酶依赖性信号通路调节细胞凋亡和生长。美国国家科学院院刊2001年5月8日；98(11):6144–6149. doi:10.1073/pnas.101596998。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  27. Cho W.C1和C2结构域靶向膜。生物化学杂志。2001年6月29日；276(35):32407–32410. doi:10.1074/jbc。100007200兰特。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  28. Chou M.M.、Hou W.、Johnson J.、Graham L.K.、Lee M.H.、Chen C.S.、Newton A.C.、Schaffhausen B.S.、Toker A.通过PI 3-激酶和PDK-1调节蛋白激酶C zeta。当前生物量。1998年9月24日；8(19):1069–1077. doi:10.1016/s0960-9822（98）70444-0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  29. Colledge M.、Scott J.D.AKAP：从结构到功能。趋势细胞生物学。1999年6月；9（6）：216–221。doi:10.1016/s0962-8924（99）01558-5。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  30. Delcommine M.、Tan C.、Gray V.、Rue L.、Woodgett J.、Dedhar S.磷酸肌醇-3-OH激酶依赖于整合素连接激酶对糖原合成酶激酶3和蛋白激酶B/AKT的调节。美国国家科学院院刊1998年9月15日；95(19):11211–11216. doi:10.1073/pnas.95.19.11211。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  31. Dutil E.M.、Keranen L.M.、DePaoli-Roach A.A.、Newton A.通过反磷酸化和自磷酸化对蛋白激酶C进行体内调节。生物化学杂志。1994年11月25日；269(47):29359–29362.[公共医学] [谷歌学者]
  32. Dutil E.M.，Newton A.C.假底物在磷酸化和二酰甘油对蛋白激酶C的协调调节中的双重作用。生物化学杂志。2000年4月7日；275(14):10697–10701. doi:10.1074/jbc.275.14.10697。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  33. Dutil E.M.，Toker A.，Newton A.C.磷酸肌醇依赖性激酶1（PDK-1）对常规蛋白激酶C同工酶的调节。当前生物量。1998年12月17日；8(25):1366–1375. doi:10.1016/s0960-9822（98）00017-7。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  34. Edwards A.S.、Faux M.C.、Scott J.D.、Newton A.C.羧基末端磷酸化调节蛋白激酶CβII的功能和亚细胞定位。生物化学杂志。1999年3月5日；274(10):6461–6468. doi:10.1074/jbc.274.10.6461。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  35. Edwards A.S.，Newton A.C.保守羧基末端疏水基序的磷酸化调节蛋白激酶的催化和调节域。生物化学杂志。1997年7月18日；272(29):18382–18390. doi:10.1074/jbc.272.29.18382。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  36. England K.，Watson J.，Beale G.，Warner M.，Cross J.，Rumsby M.细胞传代时调节蛋白激酶塞普西隆疏水域中Ser729去磷酸化的信号通路。生物化学杂志。2000年12月19日；276(13):10437–10442. doi:10.1074/jbc。M009421200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  37. Flynn P.、Mellor H.、Palmer R.、Panayotou G.、Parker P.J.PRK1与RhoA的多重相互作用。Hr1重复基序的功能分配。生物化学杂志。1998年1月30日；273(5):2698–2705. doi:10.1074/jbc.273.5.2698。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  38. Flynn P.、Wongdagger M.、Zavar M.、Dean N.M.、Stokoe D.抑制PDK-1活性会导致细胞增殖和存活率降低。当前生物量。2000年11月16日；10(22):1439–1442. doi:10.1016/s0960-9822（00）00801-0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  39. Frödin M.，Jensen C.J.，Merienne K.，Gammeloft S.蛋白激酶RSK2中的磷酸丝氨酸调节对接位点，可招募并激活PDK1。EMBO J.2000年6月15日；19(12):2924–2934. doi:10.1093/emboj/19.12.2924。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  40. Frödin Morten、Antal Torben L.、Dümmler Bettina A.、Jensen Claus J.、Deak Maria、Gammeloft Steen、Biondi Ricardo M.AGC激酶和PDK1中的磷酸丝氨酸/苏氨酸结合囊通过疏水基序磷酸化介导活化。EMBO J.2002年10月15日；21(20):5396–5407. doi:10.1093/emboj/cdf551。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  41. Fujita Naoya、Sato Saori、Ishida Atsushi、Tsuruo Takashi。Hsp90参与3-磷酸肌醇依赖性激酶-1的信号传导和稳定性。生物化学杂志。2002年1月4日；277(12):10346–10353. doi:10.1074/jbc。M106736200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  42. Gao T.，Toker A.，Newton A.C.蛋白激酶C的羧基末端提供了一个开关来调节其与磷脂依赖性激酶PDK-1的相互作用。生物化学杂志。2001年3月16日；276(22):19588–19596. doi:10.1074/jbc。M101357200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  43. 高天燕，Newton Alexandra C.The turn motif是一个磷酸化开关，调节Hsp70与蛋白激酶的结合。生物化学杂志。2002年6月21日；277(35):31585–31592. doi:10.1074/jbc。M204335200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  44. Gysin S.，Imber R.磷酸酯类活化蛋白激酶C-α在Ser657缺乏磷酸化，通过涉及去磷酸化的机制下调。欧洲生物化学杂志。1997年10月1日；249(1):156–160. doi:10.111/j.1432-1031.997.t01-2-00156.x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  45. Gysin S.，Imber R.丙氨酸替代蛋白激酶C-α的Ser657导致佛波酯诱导的细胞膜移位后过早下调。欧洲生物化学杂志。1996年9月15日；240(3):747–750. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0747h.x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  46. Hansra G.、Bornancin F.、Whelan R.、Hemmings B.A.、Parker P.J.12-O-十四烷基佛波醇-13-乙酸酯诱导的蛋白激酶Calpha去磷酸化与膜相关蛋白磷酸酶2A异三聚体的存在相关。生物化学杂志。1996年12月20日；271(51):32785–32788. doi:10.1074/jbc.271.51.32785。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  47. Hansra G.、Garcia-Paramio P.、Prevostel C.、Whelan R.D.、Bornancin F.、Parker P.J.常规蛋白激酶C同工酶的多位点去磷酸化和脱敏。《生物化学杂志》1999年9月1日；342（第2部分）：337–344。[PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  48. Hill M.M.，Andjelkovic M.，Brazil D.P.，Ferrari S.，Fabbro D.，Hemmings B.A.Ser-473上的胰岛素刺激蛋白激酶B磷酸化独立于其活性，并通过staurosporine敏感性激酶发生。生物化学杂志。2001年5月23日；276(28):25643–25646. doi:10.1074/jbc。C100174200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  49. Hill Michelle M.、Feng Jianhua和Hemmings Brian A.鉴定与ILK和PDK1不同的质膜筏相关PKB Ser473激酶活性。当前生物量。2002年7月23日；12(14):1251–1255. doi:10.1016/s0960-9822（02）00973-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  50. Hodgkinson Conrad P.、Sale Elizabeth M.和Sale Graham J.PDK2对蛋白激酶Bγ活性的表征。生物化学。2002年8月13日；41(32):10351–10359. doi:10.1021/bi026065r。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  51. Hurley J.H.，Misra S.膜结合域的信号传递和亚细胞靶向。生物物理生物分子结构年鉴。2000;29:49–79. doi:10.1146/annurev.biophys.29.1.49。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  52. Hurley J.H.、Newton A.C.、Parker P.J.、Blumberg P.M.、Nishizuka Y.C1蛋白激酶C同源结构域的分类和功能。蛋白质科学。1997年2月；6(2):477–480. doi:10.1002/pro.5560060228。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  53. Islas-Trejo A.，Land M.，Tcherepanova I.，Freedman J.H.，Rubin C.S.秀丽隐杆线虫蛋白激酶C2基因的结构和表达。一个Ca2+活化蛋白激酶C亚型家族的起源和调节表达。生物化学杂志。1997年3月7日；272(10):6629–6640. doi:10.1074/jbc.272.10.6629。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  54. Jaken S.、Parker P.J.蛋白激酶C结合伙伴。生物测定。2000年3月；22(3):245–254. doi:10.1002/（SICI）1521-1878（200003）22:3<245:：AID-BIES6>3.0.CO；2-X。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  55. Johnson D.A.、Akamine P.、Radzio-Andzelm E.、Madhusudan M.、Taylor S.。cAMP依赖性蛋白激酶的动力学。《化学评论》，2001年8月；101(8):2243–2270. doi:10.1021/cr000226k。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  56. Johnson J.E.，Giorgione J.，Newton A.C.蛋白激酶C的C1和C2结构域是独立的膜靶向模块，对磷脂酰丝氨酸具有C1结构域赋予的特异性。生物化学。2000年9月19日；39(37):11360–11369. doi:10.1021/bi000902c。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  57. Johnson L.N.、Lewis R.J.磷酸化控制的结构基础。《化学评论》，2001年8月；101(8):2209–2242. doi:10.1021/cr000225s。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  58. Johnson L.N.、Noble M.E.、Owen D.J.活性和非活性蛋白激酶：调控的结构基础。单元格。1996年4月19日；85(2):149–158. doi:10.1016/s0092-8674（00）81092-2。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  59. KREBS E.G.、GRAVES D.J.、FISCHER E.H.影响肌肉磷酸化酶b激酶活性的因素。生物化学杂志。1959年11月；234:2867–2873.[公共医学] [谷歌学者]
  60. Kazanietz M.G.闭上眼睛：蛋白激酶C同工酶并不是佛波酯肿瘤促进剂的唯一受体。霉菌致癌。2000年5月；28(1):5–11. doi:10.1002/（sici）1098-2744（200005）28:1<5:：aid-mc2>3.0.co；2克。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  61. Kazanietz Marcelo G.新型“非激酶”佛波酯受体：C1结构域连接。摩尔药理学。2002年4月；61(4):759–767. doi:10.1124/mol.61.4.759。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  62. Keranen L.M.、Dutil E.M.、Newton A.C.蛋白激酶C在体内由三种功能不同的磷酸化调节。当前生物量。1995年12月1日；5(12):1394–1403. doi:10.1016/s0960-9822（95）00277-6。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  63. Knighton D.R.、Zheng J.H.、Ten Eyck L.F.、Ashford V.A.、Xuong N.H.，Taylor S.S.、Sowadski J.M.环腺苷依赖性蛋白激酶催化亚基的晶体结构。科学。1991年7月26日；253（5018）：407–414。doi:10.1126/science.1862342。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  64. Kozma S.C.、Ferrari S.、Bassand P.、Siegmann M.、Totty N.、Thomas G.从大鼠肝脏克隆有丝分裂原激活的S6激酶揭示了第二信使亚家族的酶。美国国家科学院院刊，1990年10月；87（19）：7365–7369。doi:10.1073/pnas.87.19.7365。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  65. Kraft A.S.、Anderson W.B.、Cooper H.L.、Sando J.J.佛波酯处理EL4胸腺瘤细胞后胞浆钙/磷脂依赖性蛋白激酶活性降低。生物化学杂志。1982年11月25日；257(22):13193–13196.[公共医学] [谷歌学者]
  66. 卡夫A.S.、安德森W.B.福尔波酯增加了与质膜相关的磷脂依赖性蛋白激酶Ca2+的数量。自然。1983年2月17日；301(5901):621–623. doi:10.1038/301621a0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  67. Land M.，Islas Trejo A.，Freedman J.H.，Rubin C.S.秀丽隐杆线虫新的神经元蛋白激酶C（PKC1B）的结构和表达。PKC1B在接收、传输和处理环境信号的神经元中选择性表达。生物化学杂志。1994年3月25日；269(12):9234–9244.[公共医学] [谷歌学者]
  68. Lawlor Margaret A.、Mora Alfonso、Ashby Peter R.、Williams Michayla R.、Murray Tait Victoria、Malone Lorraine、Prescott Alan R.、Lucocq John M.、Alessi Dario R.PDK1在调节小鼠细胞大小和发育中的重要作用。EMBO J.2002年7月15日；21(14):3728–3738. doi:10.1093/emboj/cdf387。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  69. Le Good J.A.、Ziegler W.H.、Parekh D.B.、Alessi D.R.、Cohen P.、Parker P.J.通过蛋白激酶PDK1控制的蛋白激酶C同型。科学。1998年9月25日；281(5385):2042–2045. doi:10.1126/science.281.5385.2042。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  70. Lee H.W.、Smith L.、Pettit G.R.、Smith.J.B.Bryostatin 1和佛波酯下调蛋白激酶C-α和-ε通过人类成纤维细胞中的泛素/蛋白酶体途径。摩尔药理学。1997年3月；51(3):439–447.[公共医学] [谷歌学者]
  71. Lee J.Y.，Hannun Y.A.，Obeid L.M.L929细胞中肿瘤坏死因子-α（TNF-α）信号转导中蛋白激酶C（PKC）的功能二分法。TNF-α对PKC的转移和灭活。生物化学杂志。2000年9月22日；275(38):29290–29298. doi:10.1074/jbc。M000170200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  72. Leslie N.R.、Biondi R.M.、Alessi D.R.磷酸肌醇调节激酶和磷酸肌醇磷酸酶。《化学评论》，2001年8月；101(8):2365–2380. doi:10.1021/cr000091i。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  73. Li Y.，Dowbenko D.，Lasky L.A.秀丽隐杆线虫PIAK，一种激活AKT/PKB生存激酶的磷脂依赖性激酶。生物化学杂志。2001年3月23日；276(23):20323–20329. doi:10.1074/jbc。M101309200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  74. Lu Z.，Liu D.，Hornia A.，Devonish W.，Pagano M.，Foster D.A.蛋白激酶C的激活触发其泛素化和降解。分子细胞生物学。1998年2月；18(2):839–845. doi:10.1128/mcb.18.2.839。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  75. Lynch D.K.、Ellis C.A.、Edwards P.A.、Hiles I.D.整合素连接激酶通过间接机制调节蛋白激酶B丝氨酸473的磷酸化。致癌物。1999年12月23日；18(56):8024–8032. doi:10.1038/sj.onc.1203258。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  76. Marshall B.S.、Price G.、Powell C.T.大鼠蛋白激酶C zeta基因包含用于生成具有5'末端异质性的双转录物的替代启动子。DNA细胞生物学。2000年12月；19(12):707–719. doi:10.1089/104454900750058071。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  77. Mellor H.，Parker P.J.扩展蛋白激酶C超家族。《生物化学杂志》1998年6月1日；332（第2部分）：281–292。doi:10.1042/bj3320281。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  78. Michel Jennifer J.Carlisle、Scott John D.AKAP介导的信号转导。《药物毒理学年鉴》。2002;42:235–257. doi:10.1146/annurev.pharmtox.42.083101.135801。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  79. Mochly-Rosen D.、Gordon A.S.《蛋白激酶C的锚定蛋白：同工酶选择性的方法》。FASEB J.1998年1月；12(1):35–42.[公共医学] [谷歌学者]
  80. Moore Michael J.、Kanter Joan R.、Jones K.C.、Taylor Susan S.蛋白激酶A催化亚单位的磷酸化。自磷酸化与磷酸肌醇依赖性激酶-1的磷酸化。生物化学杂志。2002年10月7日；277(49):47878–47884. doi:10.1074/jbc。M204970200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  81. Mosior M.，McLaughlin S.模拟蛋白激酶C假底物区域的肽与膜中的酸性脂质结合。《生物物理学杂志》，1991年7月；60(1):149–159. doi:10.1016/S0006-3495（91）82038-0。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  82. Mukai H.，Ono Y.一种具有亮氨酸拉链序列的新型蛋白激酶：其催化域与蛋白激酶C的催化域高度同源。1994年3月15日；199(2):897–904. doi:10.1006/bbrc.1994.1313。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  83. Nalefski E.A.，Falke J.J.C2域钙结合基序：结构和功能多样性。蛋白质科学。1996年12月；5(12):2375–2390. doi:10.1002/pro.5560051201。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  84. Nalefski E.A.，Newton A.C.C2结构域介导的蛋白激酶CβII的膜结合动力学。生物化学。2001年11月6日；40(44):13216–13229. doi:10.1021/bi010761u。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  85. Newton A.C.，Johnson J.E.蛋白激酶C：通过两个膜靶向模块调节蛋白质功能的范例。生物化学生物物理学报。1998年8月21日；1376（2）：155–172。doi:10.1016/s0304-4157（98）00003-3。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  86. 牛顿A.C.蛋白激酶C.看到两个结构域。当前生物量。1995年9月1日；5（9）：973–976。doi:10.1016/s0960-9822（95）00191-6。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  87. 牛顿A.C.蛋白激酶C：通过磷酸化、辅因子和大分子相互作用进行结构和空间调节。《化学评论》，2001年8月；101(8):2353–2364. doi:10.1021/cr0002801。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  88. Nishizuka Y.蛋白激酶C和持续细胞反应的脂质信号。FASEB J.1995年4月；9(7):484–496.[公共医学] [谷歌学者]
  89. Oancea E.，Meyer T.蛋白激酶C作为解码钙和二酰基甘油信号的分子机器。单元格。1998年10月30日；95(3):307–318. doi:10.1016/s0092-8674（00）81763-8。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  90. Ono Y.、Kurokawa T.、Fujii T.、Kawahara K.、Igarashi K.、Kikkawa U.、Ogita K.、Nishizuka Y.大鼠脑蛋白激酶C的两种互补DNA。通过选择性剪接确定的异质性。FEBS信函。1986年10月6日；206(2):347–352. doi:10.1016/0014-5793（86）81010-9。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  91. Orr J.W.，Newton A.C.蛋白质激酶的肽内调节C.生物化学杂志。1994年3月18日；269(11):8383–8387.[公共医学] [谷歌学者]
  92. Orr J.W.，Newton A.C.蛋白质激酶“激活环”上负电荷的要求C.生物化学杂志。1994年11月4日；269(44):27715–27718.[公共医学] [谷歌学者]
  93. Palmer R.H.、Ridden J.、Parker P.J.一种新型蛋白激酶C相关激酶家族两个成员的克隆和表达模式。欧洲生物化学杂志。1995年1月15日；227(1-2):344–351. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20395.x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  94. Paradis S.、Ailion M.、Toker A.、Thomas J.H.、Ruvkun G.PDK1同源物对于传递调节秀丽隐杆线虫滞育的AGE-1 PI3激酶信号是必要且充分的。基因开发，1999年6月1日；13(11):1438–1452. doi:10.1101/gad.13.11.1438。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  95. Pearson R.B.、Dennis P.B.、Han J.W.、Williamson N.A.、Kozma S.C.、Wettenhall R.E.、Thomas G.雷帕霉素诱导的p70s6k失活的主要靶点是保守疏水结构域中的一个新的磷酸化位点。EMBO J.1995年11月1日；14(21):5279–5287. doi:10.1002/j.1460-2075.1995.tb00212.x。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  96. Persad S.、Attwell S.、Gray V.、Mawji N.、Deng J.T.、Leung D.、Yan J.、Sanghera J.、Walsh M.P.、Dedhar S.整合素连接激酶对蛋白激酶B/Akt-serine 473磷酸化的调节：激酶活性和氨基酸精氨酸211和丝氨酸343的关键作用。生物化学杂志。2001年4月19日；276(29):27462–27469. doi:10.1074/jbc。M102940200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  97. Ponting C.P.，Parker P.J.《扩展C2结构域家族：PKCsδ、ε、eta、θ、磷脂酶、GAP和穿孔素中的C2s》。蛋白质科学。1996年1月；5(1):162–166. doi:10.1002/pro.556050120。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  98. Prevostel C.、Alice V.、Joubert D.、Parker P.J.蛋白激酶C（alpha）通过小泡依赖性交通向内胚层室主动下调。细胞科学杂志。2000年7月；113（第14部分）：2575–2584。doi:10.1242/jcs.113.14.2575。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  99. Pullen N.、Dennis P.B.、Andjelkovic M.、Dufner A.、Kozma S.C.、Hemmings B.A.、Thomas G.PDK1对p70s6k的磷酸化和活化。科学。1998年1月30日；279(5351):707–710. doi:10.1126/science.279.5351.707。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  100. Richter K.，Buchner J.Hsp90：伴侣信号转导。细胞生理学杂志。2001年9月；188(3):281–290. doi:10.1002/jcp.1131。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  101. Sakai N.、Sasaki K.、Ikegaki N.、Shirai Y.、Ono Y.、Saito N.使用绿色荧光蛋白融合蛋白直接可视化活细胞中蛋白激酶Cγ亚种的易位。细胞生物学杂志。1997年12月15日；139(6):1465–1476. doi:10.1083/jcb.139.6.1465。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  102. Sano T.，Tabuse Y.，Nishiwaki K.，Miwa J.秀丽隐杆线虫的tpa-1基因编码两种类似于Ca（2+）非依赖性蛋白激酶Cs的蛋白质：tpa-1基因的完整基因组和互补DNA序列的证据。分子生物学杂志。1995年8月25日；251(4):477–485. doi:10.1006/jmbi.1995.0449。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  103. Sato S.、Fujita N.、Tsuruo T.通过结合Hsp90调节Akt激酶活性。美国国家科学院院刊2000年9月26日；97(20):10832–10837. doi:10.1073/pnas.170276797。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  104. Schaefer M.、Albrecht N.、Hofmann T.、Gudermann T、Schultz G.蛋白激酶C同型的扩散限制易位机制。FASEB J.2001年7月；15(9):1634–1636. doi:10.1096/fj.00-0824fje。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  105. Selbie L.A.，Schmitz-Peiffer C.，Sheng Y.，Biden T.J.PKC iota的分子克隆和表征，PKC iota-一种来源于胰岛素分泌细胞的蛋白激酶C的非典型亚型。生物化学杂志。1993年11月15日；268(32):24296–24302.[公共医学] [谷歌学者]
  106. Shoji S.、Titani K.、Demaille J.G.、Fischer E.H.牛心肌腺苷3'：5'-单磷酸依赖性蛋白激酶催化亚单位中两个磷酸化位点的序列。生物化学杂志。1979年7月25日；254(14):6211–6214.[公共医学] [谷歌学者]
  107. Sonnenburg E.D.、Gao T.、Newton A.C.。磷脂酰肌醇依赖性激酶PDK-1通过独立于磷脂酰肌酸3-激酶的机制磷酸化传统蛋白激酶C同工酶。生物化学杂志。2001年9月28日；276(48):45289–45297. doi:10.1074/jbc。M107416200。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  108. Sontage E.、Sontag J.M.和Garcia A.蛋白磷酸酶2A是SV40 small t靶向的蛋白激酶C zeta信号的关键调节器，用于促进细胞生长和NF-kappaB活化。EMBO J.1997年9月15日；16(18):5662–5671. doi:10.1093/emboj/16.18.5662。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  109. Standaert M.L.、Bandyopadhyay G.、Kanoh Y.、Sajan M.P.、Farese R.V.胰岛素和PIP3通过依赖和独立于活化环磷酸化（T410）和自磷酸化（T560）位点的机制激活PKC-zeta。生物化学。2001年1月9日；40（1）：249–255。doi:10.1021/bi0018234。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  110. Stephens L.、Anderson K.、Stokoe D.、Erdjument-Bromage H.、Painter G.F.、Holmes A.B.、Gaffney P.R.、Reese C.B.、McCormick F.、Tempst P.介导磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸依赖性激活蛋白激酶B激酶。科学。1998年1月30日；279(5351):710–714. doi:10.1126/science.279.5351.710。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  111. Stokoe D.、Stephens L.R.、Copeland T.、Gaffney P.R.、Reese C.B.、Painter G.F.、Holmes A.B.、McCormick F.、Hawkins P.T.磷脂酰肌醇-3，4，5-三磷酸在蛋白激酶B激活中的双重作用。科学。1997年7月25日；277(5325):567–570. doi:10.1126/science.277.5325.567。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  112. Su Y.，Dostmann W.R.，Herberg F.W.，Durick K.，Xuong N.H.，Ten Eyck L.，Taylor S.，Varughese K.I.蛋白激酶A的调节亚单位：具有cAMP结合域的缺失突变体的结构。科学。1995年8月11日；269(5225):807–813. doi:10.1126/science.7638597。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  113. Sutton R.B.，Sprang S.R.蛋白激酶Cbeta磷脂结合C2结构域与Ca2+络合的结构。结构。1998年11月15日；6(11):1395–1405. doi:10.1016/s0969-2126（98）00139-7。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  114. Szallasi Z.、Bogi K.、Gohari S.、Biro T.、Acs P.、Blumberg P.M.蛋白质激酶Cdelta的第一和第二锌指的非等效作用。它们的突变对佛波酯诱导的NIH 3T3细胞易位的影响。生物化学杂志。1996年8月2日；271(31):18299–18301. doi:10.1074/jbc.271.31.118299。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  115. Taylor S.S.、Radzio-Andzelm E.三种蛋白激酶结构定义了一个共同的基序。结构。1994年5月15日；2(5):345–355. doi:10.1016/s0969-2126（00）00036-8。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  116. Toker A.、Newton A.C.Akt/蛋白激酶B受假设PDK-2位点的自磷酸化调节。生物化学杂志。2000年3月24日；275(12):8271–8274. doi:10.1074/jbc.275.12.8271。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  117. Toker A.、Newton A.C.《细胞信号：围绕PDK-1旋转》。单元格。2000年10月13日；103(2):185–188. doi:10.1016/s0092-8674（00）00110-0。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  118. Toker A.通过蛋白激酶C发出信号。Front Biosci。1998年11月1日；3:D1134–D1147。doi:10.2741/a350。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  119. Tsutakawa S.E.、Medzihradszky K.F.、Flint A.J.、Burlingame A.L.、Koshland D.E.、Jr《蛋白激酶体内磷酸化位点的测定C.生物化学杂志》。1995年11月10日；270(45):26807–26812. doi:10.1074/jbc.270.45.26807。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  120. Uhler M.D.、Carmichael D.F.、Lee D.C.、Chrivia J.C.、Krebs E.G.、McKnight G.S.小鼠cAMP依赖性蛋白激酶催化亚单位编码cDNA克隆的分离。美国国家科学院院刊，1986年3月；83(5):1300–1304. doi:10.1073/pnas.83.5.1300。[内政部] [PMC免费文章] [公共医学] [谷歌学者]
  121. Watanabe G.、Saito Y.、Madaule P.、Ishizaki T.、Fujisawa K.、Morii N.、Mukai H.、Ono Y.和Kakizuka A.、Narumiya S.蛋白激酶N（PKN）和PKN相关蛋白菱蛋白作为小GTPase Rho的靶点。科学。1996年2月2日；271(5249):645–648. doi:10.1126/science.271.5249.645。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  122. Williams M.R.、Arthur J.S.、Balendran A.、van der Kaay J.、Poli V.、Cohen P.、Alessi D.R.《3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶1在激活胚胎干细胞中定义的AGC激酶中的作用》。当前生物量。2000年4月20日；10(8):439–448. doi:10.1016/s0960-9822（00）00441-3。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  123. Wu S.L.，Staudinger J.，Olson E.N.，Rubin C.S.秀丽隐杆线虫非典型蛋白激酶C（PKC3）的结构、表达和性质。PKC3是胚胎发生和机体生存能力正常进行所必需的。生物化学杂志。1998年1月9日；273(2):1130–1143. doi:10.1074/jbc.273.2.1130。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  124. 杨静、克罗恩·彼得、古德瓦莱丽·M·汤普森·维维恩、亨明斯·布赖恩·A·巴福德·大卫。活化的Akt/蛋白激酶B与GSK3肽和AMP-PNP三元复合物的晶体结构。自然结构生物。2002年12月；9(12):940–944. doi:10.1038/nsb870。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  125. 杨静、克罗恩·彼得、汤普森·维维恩、古德瓦莱丽·M、赫斯·丹尼尔、海明斯·布赖恩A.、巴福德·大卫。疏水基序磷酸化调控蛋白激酶B/Akt的分子机制。分子细胞。2002年6月；9(6):1227–1240. doi:10.1016/s1097-2765（02）00550-6。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  126. Yonemoto W.，McGlone M.L.，Grant B.，Taylor S.S.大肠杆菌中cAMP依赖性蛋白激酶催化亚基的自磷酸化。蛋白质工程1997年8月；10(8):915–925. doi:10.1093/蛋白质/10.8.915。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  127. Zhang G.，Kazanietz M.G.，Blumberg P.M.，Hurley J.H.蛋白激酶Cδcys2活化子结合域与佛波酯复合物的晶体结构。单元格。1995年6月16日；81(6):917–924. doi:10.1016/0092-8674（95）90011-x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]
  128. Ziegler W.H.、Parekh D.B.、Le Good J.A.、Whelan R.D.、Kelly J.J.、Frech M.、Hemmings B.A.、Parker P.J.通过非典型PKC复合物在羧基末端位置对PKC进行Rapamycin敏感的磷酸化。当前生物量。1999年5月20日；9(10):522–529. doi:10.1016/s0960-9822（99）80236-x。[内政部] [公共医学] [谷歌学者]

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