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.1996年9月15日;240(3):747-50.
doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0747h.x。

丙氨酸替换蛋白激酶C-αSer657导致佛波酯诱导的细胞膜移位后过早下调

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丙氨酸替换蛋白激酶C-αSer657导致佛波酯诱导的细胞膜移位后过早下调

S陀螺等。 欧洲生物化学杂志. .
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摘要

蛋白激酶C(PKC)在细胞膜上通过与酸性磷脂酰丝氨酸和第二信使二酰甘油相互作用而被激活。用佛波酯(例如促癌剂12-O-十四烷基佛波-13-乙酸酯(TPA))取代二酰基甘油也可以直接激活激酶。激活环的转磷酸化,然后在位于蛋白质不同结构域的位点进行自磷酸化,被认为是PKC的α和β亚型的允许激活所必需的[Cazaubon,S.,Bornancin,F.&Parker,P.(1994)Biochem.J.301443-48;Keranen,L.M.,Dutil,E.M.&Newton,A。C.(1995)货币。生物学5,1393-1403]。Ser657位于PKCα的C末端附近,代表一个在PKC蛋白家族成员中非常保守的位点。间接证据表明,该残基可能是磷酸化位点。当由佛波酯诱导时,Ser657转化为丙氨酸导致70%的催化活性损失,以及该同工酶向膜移位时的显著下调。与野生型酶相比,突变蛋白的电泳迁移速度更快,这表明Ser657代表一个磷酸化位点。

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