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.2001年7月13日；276(28):25643-6.
doi:10.1074/jbc。C100174200。 Epub 2001年5月23日。

Ser-473上的胰岛素刺激蛋白激酶B磷酸化独立于其活性，并通过staurosporine敏感性激酶发生

M M希尔 1, 安杰尔科维奇, D P巴西, S法拉利, D Fabbro公司, B A海明斯
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Ser-473上的胰岛素刺激蛋白激酶B磷酸化独立于其活性，并通过staurosporine敏感性激酶发生

M M希尔等。 生物化学杂志. .
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摘要

蛋白激酶B（PKB，也称为Akt）的完全激活需要两个调节位点上的磷酸化，即激活环中的Thr-308和疏水性C末端调节域中的Ser-473（PKB alpha/Akt-1的编号）。尽管3'-磷脂酰肌醇依赖性蛋白激酶1（PDK1）现已被鉴定为Thr-308激酶，但Ser-473磷酸化的机制仍存在争议。为了进一步表征Ser-473激酶，我们研究了一系列蛋白激酶抑制剂对PKB活化和磷酸化的影响。我们发现，staurosporine是一种广谱激酶抑制剂和细胞凋亡诱导剂，它仅通过抑制Thr-308磷酸化来减弱PKB激活，而Ser-473磷酸化不受影响。由于PDK1的过度表达，Thr-308磷酸化的增加也被staurosporine抑制。我们进一步表明，staurosporine（CGP 39360）在体外有效抑制PDK1活性，IC（50）约为0.22 micro。这些数据表明，PKB的Ser-473的激动剂诱导磷酸化独立于PDK1或PKB活性，并通过一种不受staurosporine抑制的独特Ser-473激酶发生。此外，我们的结果表明，PKB信号的抑制与staurosporine的促凋亡作用有关。

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