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生物化学杂志。1999年9月1日;342(第2部分):337–344。
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PMID:10455020

传统蛋白激酶C同工酶的多位点去磷酸化和脱敏。

摘要

蛋白激酶Calpha(PKCalpha)启动磷酸化位点特异性抗血清的产生允许分析这些位点的去磷酸化与蛋白质下调的关系。研究表明,这些启动位点受到激动剂诱导的去磷酸化作用的影响,这与蛋白质的失活一致。此外,该过程被PKC抑制剂阻断,表明需要PKC催化活性。通过显示PKCalpha的组成活性片段能够刺激转染细胞中野生型PKCalpha的去磷酸化,证实了这一点。与膜交通事件一致,PKC控制的导致去磷酸化的过程是温度敏感的,并且与PKCalpha在细胞质泡状结构上的瞬时积累相关。已经证实,PKCα启动位点的去磷酸化不是唯一的,并且发生在其他传统的PKC同种型中,这表明这是该亚类激酶的一般脱敏过程。PKCbeta1在U937细胞中的行为证明了这种脱敏的生理重要性,激活环位点的去磷酸化是细胞密度的函数。

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选定的引用

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  • Hug H,Sarre TF。蛋白激酶C同工酶:信号转导中的分歧?生物化学杂志。1993年4月15日;291(第2部分):329–343。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Dekker LV,Parker PJ公司。蛋白激酶C——专一性问题。生物化学科学趋势。1994年2月;19(2):73–77.[公共医学][谷歌学者]
  • Nishizuka Y.蛋白激酶C和持续细胞反应的脂质信号。美国财务会计准则委员会J。1995年4月;9(7) :484–496。[公共医学][谷歌学者]
  • Noh DY、Shin SH、Rhee SG。磷脂酰肌醇特异性磷脂酶C和有丝分裂信号。Biochim生物物理学报。1995年12月18日;1242(2):99–113.[公共医学][谷歌学者]
  • Exton JH公司。通过磷脂酰胆碱分解发出信号。生物化学杂志。1990年1月5日;265(1):1–4.[公共医学][谷歌学者]
  • Kajikawa N,Kikkawa U,Itoh K,Nishizuka Y.膜透性二酰甘油,其在血小板分泌中的应用,以及血小板蛋白激酶C的调节。方法酶制剂。1989;169:430–442.[公共医学][谷歌学者]
  • Gasson JC,Ryden T,Bourgeois S.从头DNA甲基化在T淋巴细胞糖皮质激素抵抗中的作用。自然。1983年4月14日;302(5909):621–623.[公共医学][谷歌学者]
  • Mochly-Rosen D.通过锚定蛋白质定位蛋白激酶:信号转导的主题。科学。1995年4月14日;268(5208):247–251.[公共医学][谷歌学者]
  • Yedovitzky M、Mochly-Rosen D、Johnson JA、Gray MO、Ron D、Abramovitch E、Cerasi E、Nesher R.转运抑制剂定义了胰腺β细胞中蛋白激酶C同工酶的特异性。生物化学杂志。1997年1月17日;272(3):1417–1420.[公共医学][谷歌学者]
  • Hyatt SL,Liao L,Chapline C,Jaken S.正常和转化REF52细胞中α-蛋白激酶C结合蛋白的鉴定和表征。生物化学。1994年2月8日;33(5) :1223–1228。[公共医学][谷歌学者]
  • Kiley SC、Adams PD、Parker PJ。佛波酯分化抗性U937细胞变体的克隆和特征。细胞生长差异。1997年2月;8(2):221–230.[公共医学][谷歌学者]
  • Coghlan VM、Hausken ZE、Scott JD。通过与双功能锚定蛋白相关联的激酶和磷酸酶的亚细胞靶向性。生物化学Soc Trans。1995年8月;23(3):592–596.[公共医学][谷歌学者]
  • Tsutakawa SE、Medzihradszky KF、Flint AJ、Burlingame AL、Koshland DE、Jr《蛋白激酶C体内磷酸化位点的测定》。生物化学杂志。1995年11月10日;270(45):26807–26812.[公共医学][谷歌学者]
  • Keranen LM,Dutil EM,Newton AC。蛋白激酶C在体内由三种功能不同的磷酸化调节。当前生物量。1995年12月1日;5(12):1394–1403.[公共医学][谷歌学者]
  • Bornancin F,Parker PJ。苏氨酸638的磷酸化严重控制蛋白激酶Calpha的去磷酸化和失活。当前生物量。1996年9月1日;6(9):1114–1123.[公共医学][谷歌学者]
  • Bornancin F,帕克PJ。丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累,并有助于其抗磷酸酶状态。生物化学杂志。1997年2月7日;272(6):3544–3549.[公共医学][谷歌学者]
  • Adams JA、McGlone ML、Gibson R、Taylor SS。磷酸化调节cAMP依赖性蛋白激酶的催化功能和调节。生物化学。1995年2月28日;34(8):2447–2454.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon S、Bornancin F、Parker PJ。苏氨酸-497是蛋白激酶Cα允许活化的关键位点。生物化学杂志。1994年7月15日;301(第2部分):443–448。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Orr JW,Newton AC。蛋白激酶C“激活环”上负电荷的要求。生物化学杂志。1994年11月4日;269(44):27715–27718.[公共医学][谷歌学者]
  • Chou MM,Hou W,Johnson J,Graham LK,Lee MH,Chen CS,Newton AC,Schaffhausen BS,Toker A.通过PI 3-激酶和PDK-1调节蛋白激酶C zeta。当前生物量。1998年9月24日;8(19):1069–1077.[公共医学][谷歌学者]
  • Le Good JA、Ziegler WH、Parekh DB、Alessi DR、Cohen P、Parker PJ。通过蛋白激酶PDK1由磷脂酰肌醇3-激酶控制的蛋白激酶C同型。科学。1998年9月25日;281(5385):2042–2045.[公共医学][谷歌学者]
  • Edwards AS,Newton AC。保守羧基末端疏水基序的磷酸化调节蛋白激酶C的催化和调节域。生物化学杂志。1997年7月18日;272(29):18382–18390.[公共医学][谷歌学者]
  • Hansra G、Bornancin F、Whelan R、Hemmings BA、Parker PJ。12-O-十四烷基佛波-13-乙酸酯诱导的蛋白激酶Calpha去磷酸化与膜相关蛋白磷酸酶2A异源三聚体的存在相关。生物化学杂志。1996年12月20日;271(51):32785–32788.[公共医学][谷歌学者]
  • Lee HW,Smith L,Pettit GR,Bingham Smith J.活化蛋白激酶C的去磷酸化有助于苔藓抑制素的下调。美国生理学杂志。1996年7月;271(第1部分):C304–C311。[公共医学][谷歌学者]
  • Lee HW、Smith L、Pettit GR和Smith JB。人类成纤维细胞中的Bryostatin 1和佛波酯通过泛素/蛋白酶体途径下调蛋白激酶C-α和-ε。摩尔药理学。1997年3月;51(3) :439–447。[公共医学][谷歌学者]
  • Lee HW、Smith L、Pettit GR、Vinitsky A和Smith JB。蛋白激酶C-α泛素化和蛋白酶体降解。生物化学杂志。1996年8月30日;271(35):20973–20976.[公共医学][谷歌学者]
  • Marais RM,Parker PJ公司。牛脑蛋白激酶C同型α、β和γ的纯化和表征。欧洲生物化学杂志。1989年6月1日;182(1):129–137.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon S,Marais R,Parker P,Strosberg AD。蛋白激酶Cγ单克隆抗体。表位和辅因子结合位点之间的功能关系。欧洲生物化学杂志。1989年6月15日;182(2):401–406.[公共医学][谷歌学者]
  • Coussens L、Parker PJ、Rhee L、Yang Feng TL、Chen E、Waterfield MD、Francke U、Ullrich A。多种不同形式的牛和人蛋白激酶C表明细胞信号途径存在多样性。科学。1986年8月22日;233(4766):859–866.[公共医学][谷歌学者]
  • Olivier AR,Parker PJ公司。蛋白激酶C-delta的表达和表征。欧洲生物化学杂志。1991年9月15日;200(3):805–810.[公共医学][谷歌学者]
  • 惠兰路,帕克PJ。蛋白激酶C功能的丧失导致凋亡反应。致癌物。1998年4月16日;16(15):1939–1944.[公共医学][谷歌学者]
  • Laemmli UK。T4噬菌体头部组装过程中结构蛋白的裂解。自然。1970年8月15日;227(5259):680–685.[公共医学][谷歌学者]
  • Stabel S、Schaap D、Parker PJ。使用杆状病毒载体表达蛋白激酶C同型。方法酶制剂。1991;200:670–673.[公共医学][谷歌学者]
  • Bradford MM。一种利用蛋白质-眼睛结合原理快速灵敏地定量微量蛋白质的方法。分析生物化学。1976年5月7日;72:248–254.[公共医学][谷歌学者]
  • Goode NT、Hajibagheri MA、Parker PJ。蛋白激酶C(PKC)诱导PKC下调。与囊泡交通上调相关。生物化学杂志。1995年2月10日;270(6):2669–2673.[公共医学][谷歌学者]
  • Wilkinson SE、Parker PJ、Nixon JS。蛋白激酶C的选择性抑制剂双吲哚马来酰亚胺的同工酶特异性。生物化学杂志。1993年9月1日;294(第2部分):335–337。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 蛋白激酶C抑制剂Ro 318220和GF 109203X是MAPKAP激酶-1β(Rsk-2)和p70 S6激酶的同等有效抑制剂。FEBS信函。1997年2月3日;402(2-3):121–123.[公共医学][谷歌学者]
  • Pears C,Parker PJ。激酶缺陷型PKC-α的下调。FEBS信函。1991年6月17日;284(1):120–122.[公共医学][谷歌学者]
  • Hanks SK,Hunter T.蛋白激酶6。真核蛋白激酶超家族:激酶(催化)结构域和分类。美国财务会计准则委员会J。1995年5月;9(8):576–596.[公共医学][谷歌学者]
  • Pears CJ、Kour G、House C、Kemp BE、Parker PJ。蛋白激酶C假底物位点的突变导致活化。欧洲生物化学杂志。1990年11月26日;194(1):89–94.[公共医学][谷歌学者]
  • House C,Kemp BE。蛋白激酶C假底物原基:结构-功能关系。细胞信号。1990;2(2):187–190.[公共医学][谷歌学者]
  • Ohno S、Konno Y、Akita Y、Yano A、Suzuki K。蛋白激酶Cα的ATP结合位点的点突变消除了激酶活性,使其对下调不敏感。自我磷酸化和下调之间的分子联系。生物化学杂志。1990年4月15日;265(11) :6296–6300。[公共医学][谷歌学者]
  • Freisewnkel I,Riethmacher D,Stabel S。蛋白激酶C-γ的下调独立于功能性激酶域。FEBS信函。1991年3月25日;280(2):262–266.[公共医学][谷歌学者]
  • Krueger KM,Daaka Y,Pitcher JA,Lefkowitz RJ。G蛋白偶联受体再敏中隔离的作用。通过囊泡酸化调节β2肾上腺素能受体去磷酸化。生物化学杂志。1997年1月3日;272(1):5–8.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon S、Webster C、Camoin L、Strosberg AD、Parker P.通过抑制性单克隆抗体表位定位蛋白激酶Cγ的效应器依赖性构象变化。欧洲生物化学杂志。1990年12月27日;194(3):799–804.[公共医学][谷歌学者]
  • Kiley SC,Parker PJ,Fabbro D,Jaken S.GH4C1细胞中促甲状腺激素释放激素对蛋白激酶C同工酶的差异调节。生物化学杂志。1991年12月15日;266(35):23761–23768.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon SM,Parker PJ。负责蛋白激酶C的允许激活的磷酸化区域的鉴定。生物化学杂志。1993年8月15日;268(23):17559–17563.[公共医学][谷歌学者]
  • Garcia-Paramio P、Cabrerizo Y、Bornancin F、Parker PJ。显性抑制蛋白激酶C突变体的广泛特异性推断出磷酸化的一个共同步骤。生物化学杂志。1998年8月1日;333(第3部分):631-636。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]

文章来自生物化学杂志由以下人员提供生物化学学会