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.1990年11月26日;194(1):89-94.
doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19431.x。

蛋白激酶C假底物位点的突变导致活化

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蛋白激酶C假底物位点的突变导致活化

C J梨等。 欧洲生物化学杂志. .
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摘要

蛋白激酶C通过激酶效应器结合域内抑制区的作用维持在非活性状态。有人认为,短链氨基酸(假底物位点)通过与活性位点结合并阻止底物相互作用来调节这种抑制【House,C.和Kemp,B.E.(1987)Science 2381726-1728】。对该区域丙氨酸替代物中含有谷氨酸的突变型蛋白激酶C-α的生化特性和生物功能进行了分析。与该假底物位点在调节激酶活性中的重要性一致,与野生型蛋白激酶C-α相比,这种改变的蛋白质具有显著增加的效应依赖性激酶活性,并显示出对蛋白水解激活的敏感性增加。该蛋白在完整细胞中的活性增加通过其在瞬时转染系统中刺激佛波酯诱导的报告基因构建物表达的能力得到证实。假底物序列缺失的突变激酶的表达会在这个瞬时表达系统中引起更大的诱导,这与该激酶独立于效应器,因而具有组成活性一致。

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