结构生物学研讨会

在德克萨斯州加尔维斯顿的西利中心，与传染性相关的病毒蛋白质和核酸的相互作用、酶调节和折叠的动力学以及蛋白质设计的不同方法是吸引240名研究人员参加的结构生物学研讨会的主要议题。W.A.Hendrickson（哥伦比亚大学，纽约州）描述了HIV包膜糖蛋白gpl20与中和抗体片段和CD4的D1/D2结构域的复合物，并揭示了该蛋白的可变区域和掩盖许多潜在抗原位点的附加糖基化，从而将HIV的功能部分从免疫系统中隐藏起来。M.Rossmann展示了抗病毒化合物WIN 54954如何取代引起人类感冒病毒的神秘“口袋因子”，从而改变结构足以干扰病毒结合或衣壳破裂。M.Summers（马里兰大学）利用核磁共振研究将HIV-1核衣壳蛋白的晶体结构与其与HIV-1 RNA结合时的结构关联起来。E.Chiu仅根据电子显微镜数据推导出的病毒衣壳结构膜包括-170°C下未染色单纯疱疹病毒B衣壳的9º分辨率三维图像。M.Hecht（新泽西州普林斯顿）根据稳定蛋白质结构元素中氨基酸的周期模式设计了组合库。通过将这些元素插入适当的环结构中，可以设计出具有所需二级和三级元素的蛋白质。H.W.Hellinga（Duke U.Med.Ctr，Durham NC）使用合理的方法来设计含有活性金属离子中心、金属酶的蛋白质。Homme的工作说明了一个事实，即点突变的许多影响无法事先合理预测。M.Schiffer（伊利诺伊州阿贡国家实验室）表明，免疫球蛋白轻链中单个氨基酸的变化导致“翻转”二聚体结构，具有比母体分子更多的埋表面积和氢键，但没有稳定初始二聚体的相互作用。M.M.Pierce和B.Hall（UTHSC，圣安东尼奥）对细胞色素c的研究表明，一些突变会影响变性状态的致密性，组氨酸以外的氨基酸可以协调血红素修复基团。S.S.Taylor（加州大学）介绍了c-AMP-依赖性蛋白激酶（APK）及其影响因子的结构。激酶动力学直接受到溶剂粘度的影响，这种影响至少部分归因于催化过程中对C-螺旋动态运动的需要。J.Kuriyan（纽约洛克菲勒大学）认为，运动对APK中的催化作用特别重要，因为核苷酸结合位点相对不易获得。这种运动在Src家族酪氨酸激酶中可能不太必要，根据他的结构，这些酪氨酸激酶具有相对暴露的结合GDP的位点。