詹姆斯·弗雷泽（James Fraser）和珍妮·菲利佩·朱利安（Jean-Philippe Julien）获首届W.H.和W.L.布拉格奖

2020年W.H.和W.L.布拉格杰出早期晶体学家奖被联合授予詹姆斯·弗雷泽（左；美国加州大学旧金山分校生物工程和治疗科学系副教授）和Jean-Philippe Julien[病童医院高级科学家兼加拿大多伦多大学生物化学和免疫学系副教授]作为对他们学术成就的认可，以及他们为晶体学界服务的坚定承诺。

朱利安博士的研究活动集中于测定具有高度医学相关性的大分子的晶体结构。他的研究对生物学和医学产生了巨大的影响。特别是，他通过X射线结晶学和冷冻电镜确定了完整HIV包膜三聚体的第一个晶体结构。从这种结构和构建工程中收集到的见解现在成为全球社区中基于HIV结构的药物和疫苗设计的模板，以遏制HIV疫情。Julien博士还确定了四元偏好抗体（PG9）与可溶性SOSIP Env三聚体复合物的EM结构。这项工作提供了第一个结构证据，证明广泛中和抗体的表位比想象的要复杂得多。在这个意义上美国国家科学院必须被视为一种范式转换的出版物。目前，朱利安博士的独立研究计划主要集中在两个领域：（a）用于开发抗疟疾疫苗的基于结构的免疫原设计，以及（b）b细胞受体的结构描述。关于后者，他开始了一个全新的方向，即B细胞共受体的结构研究、针对这些受体设计的纳米粒子以及疟疾抗原的抗体反应特征，以帮助疫苗设计。

弗雷泽博士的研究活动一直致力于通过实验和计算方法研究大分子的灵活性和构象变异性。他的研究为我们如何通过使用结晶学数据来理解蛋白质灵活性在功能中的作用提供了新的见解。他为推动衍射数据在新方向上的分析做出了开创性的贡献，包括分析室温和温度相关数据以深入了解蛋白质动力学、研究蛋白质的扩散散射、，以及开发该领域X射线自由电子激光器的新实验。两个主要的发展，室温X射线数据收集和弱电子密度的结构集成建模，协同作用有助于揭示蛋白质动力学的结构基础，从静态表示转向更现实的蛋白质如何填充构象空间的描述。弗雷泽博士的创新方法有助于将蛋白质动力学的基本发现转化为蛋白质工程和药物设计的改进。

弗雷泽博士和朱利安博士于2021年8月在捷克共和国布拉格举行的第25届国际自然保护联盟大会上分享了主题演讲。

IUCr很高兴能够与接受者就他们的生活和工作进行（社交距离）采访。

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