新闻和通知

【国会报告】金属蛋白、电子传输和EXAFS


[获奖者]
剑桥晶体数据中心赞助的格拉斯哥IUCr大会最佳海报奖授予：德国彼得·穆勒（晶体中的洞？）；Alicia Beatty和Christer Aakeroy，美国（超越第一维度：通过氢键组装的混合材料）；C.Baehtz和H.Fuess（八面沸石中的四硫富瓦烯和四氰基对喹二甲烷）和S.Leoni&amp；R.Nesper，瑞士（双曲线曲面上的瓷砖）。朱迪思·霍华德（Judith Howard）和史蒂夫·马金（Steve Maginn）（前排）向穆勒（Muller）、利奥尼（Leoni）、贝蒂（Beatty）和福斯（Fuess）（后排）颁奖。
介绍了从单晶衍射中时间分辨方法的使用到结晶学和EXAFS在确定金属蛋白中金属中心结构方面所起的补充作用。I.Schlichting（德国）描述了P450cam/樟脑/氧气三元配合物的结构，该配合物是通过与樟脑共结晶、化学还原、然后氧扩散形成的，以及反应中间体的结构。S.Ramaswamy（瑞典）描述了萘双加氧酶的结构，其初始结构令人惊讶地包含一个反应中间体；一种与氧共价连接的吲哚，与活性中心铁结合。在对纯化方案进行改进后，获得了一个“空”活性位点，产物可以浸入晶体中，从而得出结论：在反应过程中，吲哚在氧气之前结合。H.Freeman（澳大利亚）谈到使用极化Fe K边X射线吸收光谱法和定向碳氧基-肌红蛋白晶体，以获得配体和金属中心之间的精确角几何结构，该几何结构可用于抑制单晶X射线结构中的金属-角。G.George（美国斯坦福大学）强调了利用光谱技术解释X射线晶体结构的困难。就甲醛铁氧还蛋白氧化还原酶（一种含钨酶）而言，EXAFS表明存在两种W-oxo配体相互作用，而模型中的晶体结构只有一种。重新检查电子密度表明存在第二种相互作用。S.S.Hasnain（英国达累斯伯里）证明了EXAFS与亚硝酸盐还原酶、铜、锌超氧化物歧化酶（SOD）和锈色苷的单晶X射线晶体学研究的互补性。EXAFS和单晶结构表明，亚硝酸盐还原酶在酶中的两个铜离子位点之间进行电子转移后，不能结合底物或抑制剂。因此，底物亚硝酸盐必须在电子转移之前与酶结合。
J.米切尔·格斯