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比较研究
2003年10月17日;115(2):217-28.
doi:10.1016/s0092-8674(03)00809-2。

葡萄球菌粘附素与纤维蛋白原结合的“坞、锁、闩”结构模型

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比较研究

葡萄球菌粘附素与纤维蛋白原结合的“坞、锁、闩”结构模型

卡特·蓬努拉等。 单元格
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摘要

葡萄球菌等革兰氏阳性病原体含有多种细胞壁锚定蛋白,作为微生物与其环境之间的界面。其中一些蛋白质作为黏附素,介导细菌与宿主组织的粘附。SdrG是一种来自表皮葡萄球菌的细胞壁锚定粘附素,与人类纤维蛋白原(Fg)的Bbeta链结合,对于细菌附着在Fg涂层生物材料上是必要和充分的。在这里,我们展示了SdrG配体结合区的晶体结构,它是一种载脂蛋白,与合成肽(类似于Fg中的结合位点)形成复合物。晶体结构分析,以及蛋白质和肽的突变研究,揭示了SdrG通过动态的“停靠、锁定和锁定”机制与配体结合。我们认为,这种机制代表了革兰氏阳性菌结构相关的细胞壁锚定蛋白的配体结合的一般模式。

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