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比较研究
.1997年4月25日;272(17):11096-102.
doi:10.1074/jbc.272.17.11096。

p38丝裂原活化蛋白激酶的结构功能研究。环12影响底物特异性和自动磷酸化,但不影响上游激酶选择

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p38丝裂原活化蛋白激酶的结构功能研究。环12影响底物特异性和自动磷酸化,但不影响上游激酶选择

Y Jiang(Y江)等人。 生物化学杂志. .
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摘要

在真核细胞中发现了几种丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)级联。MAPK的激活是由不同的MAPK激酶(MEK或MKK)进行的,单个MAPK具有不同的底物偏好性。在此,我们研究了包含位于激酶亚结构域VII和VIII之间的环12连接子(L12)中的双磷酸化基序的氨基酸序列以及L12的长度和氨基酸序列如何影响MAPK p38的自磷酸化、底物特异性和上游激酶选择性。p38的L12转化为“ERK-like”结构的方法有多种:(i)用谷氨酸取代双磷酸化位点中的甘氨酸,(ii)将ERK的L12中存在的六个氨基酸序列(但p38中没有)转化为p38,以及(iii)环12中氨基酸残基的突变。我们注意到两个主要影响:(i)双磷酸化基序Thr-Xaa-Tyr中的Xaa残基以及L12的长度影响p38底物特异性,(ii)L12的长在控制自身磷酸化中起主要作用。相反,这些修饰不会导致单个MAPK激酶对p38的选择发生任何变化。

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