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.2009年7月；5(5):649-62.
doi:10.441/auto.5.5.8249。 Epub 2009年7月20日。

一种新的人类Atg13结合蛋白，Atg101，与ULK1相互作用，对大分子自噬至关重要

卡罗尔·默瑟 1, 阿拉甘迈-卡利亚潘, 帕特里克·B·丹尼斯
附属公司

一种新的人类Atg13结合蛋白，Atg101，与ULK1相互作用，对大分子自噬至关重要

卡罗尔·默瑟等。 自噬. 2009年7月.

摘要

大自噬是一种胞内、囊泡介导的机制，用于细胞质蛋白质、细胞器和大分子的隔离和最终溶酶体降解。大型自噬过程和许多自噬特异性（Atg）蛋白在高等真核生物中保存得非常好。在酵母中，Atg1激酶复合物包括Atg1、Atg13、Atg17和至少四种其他相互作用蛋白，其中一些以TOR依赖的方式磷酸化，将Atg1信号复合物置于主要营养感应途径的下游。Atg1同源基因，包括哺乳动物unc-51样激酶1（ULK1），已在高等真核生物中鉴定出来，并在功能上与自噬有关。这表明Atg1复合体的其他成分存在于高等真核生物中。最近，通过缺口BLAST分析确定了一个假定的人类Atg13同源基因FLJ20698。我们在这里表明FLJ20698（Atg13）是一种ULK1相互作用的磷酸蛋白，对大细胞自噬至关重要。此外，我们发现了一种新的人类Atg13相互作用蛋白FLJ11773，我们将其命名为Atg101。Atg101对自噬至关重要，并以依赖Atg13的方式与ULK1相互作用。此外，我们提供的证据表明，ULK1复合物的细胞内定位受营养条件的调节。最后，我们证明Atg101稳定了Atg13在细胞中的表达，表明Atg101通过保护Atg13免受蛋白酶体降解而促进Atg13的功能。因此，新蛋白Atg101的鉴定以及Atg13和Atg101作为ULK1相互作用蛋白的验证表明，Atg1复合体参与诱导哺乳动物细胞的大自噬。

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