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2006年4月28日;312(5773):572-6.
doi:10.1126/science.1123480。

抑制:促凋亡BAX和BAK通过与IRE1α的直接相互作用调节未折叠蛋白反应

附属公司

收缩:促凋亡BAX和BAK通过与IRE1α的直接相互作用调节未折叠蛋白反应

克劳迪奥·赫茨等。 科学类

缩回

  • 收回。
    Lee AH、Brandt GS、Iwakoshi NN、Schinzel A、Glimcher LH。 Lee AH等人。 科学。2024年4月19日;384(6693):280。doi:10.1126/science.adp1104。Epub 2024年4月18日。 科学。2024 PMID:38669582 没有可用的摘要。

摘要

内质网(ER)中错误折叠蛋白的积累引发适应性应激反应,称为未折叠蛋白反应(UPR),由ER跨膜蛋白激酶和内核糖核酸酶肌醇需要酶-1α(IRE1alpha)介导。我们研究了在缺乏促凋亡BCL-2家族成员BAX和BAK[双敲除(DKO)]的小鼠中的UPR信号事件。DKO小鼠对膜霉素诱导的肝脏内质网应激反应异常,组织广泛受损,IRE1底物X-box-binding蛋白1及其靶基因表达降低。ER表达的DKO细胞显示IRE1α信号不足。BAX和BAK与IRE1α的细胞溶质域形成了一种蛋白质复合物,对IRE1 alpha的激活至关重要。因此,BAX和BAK在ER膜上起作用,激活IRE1α信号,并在核心凋亡通路成员和UPR之间提供物理联系。

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