跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.2000年7月7日;275(27):20806-13.
doi:10.1074/jbc。M000421200。

PDK1对蛋白激酶Czeta(PKCzeta)和PKC-相关激酶2的磷酸化需要3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)对接位点

附属公司
免费文章

PDK1对蛋白激酶Czeta(PKCzeta)和PKC-相关激酶2的磷酸化需要3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶-1(PDK1)对接位点

巴伦德兰等。 生物化学杂志. .
免费文章

摘要

蛋白激酶AGC亚家族的成员,包括蛋白激酶B、p70 S6激酶和蛋白激酶C(PKC)亚型,通过两个残基的磷酸化被激活和/或稳定,一个位于激酶结构域的T环中,另一个位于疏水基序区域中激酶结构域C末端。非典型PKC亚型,如PKCzeta和PKC相关激酶,如PRK2,也通过其T-loop位点的磷酸化激活,但在其疏水基序中没有可磷酸化的Ser/Thr,而是含有酸性残基。3-磷酸肌醇依赖性蛋白激酶(PDK1)通过磷酸化T环残基激活体外AGC激酶亚家族的许多成员,包括PKCzeta和PRK2。在本研究中,我们证明了PKCzeta和PKCiota以及PRK1和PRK2的疏水基序与PDK1的激酶结构域相互作用。缺失N-末端调控域的全长PKCzeta、全长PRK2或PRK2疏水基序的保守残基的突变消除或显著降低了这些激酶与PDK1相互作用并在体内T环位点磷酸化的能力。此外,细胞中PRK2疏水基序的过度表达阻止了T环磷酸化,从而抑制了PRK2和PKCzeta的激活。这些发现表明,PRK2和PKCzeta的疏水基序作为“对接位点”,使PDK1能够招募到这些底物。这对于PDK1在细胞中的磷酸化至关重要。

PubMed免责声明

类似文章

引用人

出版物类型

LinkOut-更多资源