Stress-associated endoplasmic reticulum protein 1 (SERP1)/Ribosome-associated membrane protein 4 (RAMP4) stabilizes membrane proteins during stress and facilitates subsequent glycosylation

doi:10.1083/jcb.147.6.1195

.1999年12月13日；147(6):1195-204.

doi:10.1083/jcb.147.6.1195。

应激相关内质网蛋白1（SERP1）/核糖体相关膜蛋白4（RAMP4）在应激期间稳定膜蛋白并促进随后的糖基化

山口¹, 奥霍里, D M斯特恩, E哈特曼, S小川, M型Tohyama

附属公司

PMID： 10601334
预防性维修识别码：项目经理2168098
内政部： 10.1083/jcb.147.6.1195

应激相关内质网蛋白1（SERP1）/核糖体相关膜蛋白4（RAMP4）在应激期间稳定膜蛋白并促进随后的糖基化

山口等。 J细胞生物学. 1999.

.1999年12月13日；147(6):1195-204.

doi:10.1083/jcb.147.6.1195。

作者

山口¹, 奥霍里, D M斯特恩, E哈特曼, S小川, M托斯卡马

附属

¹大阪大学医学研究生院解剖与神经科学系，大阪市，大阪府，565-0871，日本。

PMID： 10601334
预防性维修识别码：项目经理2168098
内政部： 10.1083/jcb.147.6.1195

摘要

将差异显示应用于缺氧培养的大鼠星形胶质细胞，可以克隆一种新的cDNA，称为应激相关内质网蛋白1（SERP1）。SERP1的表达在体外通过缺氧和/或复氧或其他形式的应激增强，导致内质网应激中未折叠蛋白的积累，在体内通过大鼠大脑中动脉闭塞而增加。SERP1 cDNA编码一种66个氨基酸的多肽，该多肽被发现与核糖体相关膜蛋白4（RAMP4）相同，并与SecY 6蛋白的酵母抑制因子（YSY6p）具有29%的同一性，表明其参与了控制内质网膜蛋白生物发生的途径，SERP1/RAMP4的过度表达抑制了新合成的完整膜蛋白的聚集和/或降解，随后在消除应激时促进了其糖基化。SERP1/RAMP4与转位子亚单位Sec61alpha和Sec61beta以及分子伴侣calnexin相互作用。此外，发现Sec61alpha和Sec61beta，而不是SERP1/RAMP4，在应激下与新合成的整合膜蛋白相关。这些结果表明，应激反应中膜蛋白的稳定涉及由SERP1/RAMP4、转座子的其他成分和内质网分子伴侣组成的内质网膜中救援单元的协同作用。

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数字

图1
大鼠和人SERP1的氨基酸序列。假定的跨膜结构域下划线，用于提高抗体的序列用方框表示。

图3
使用抗FLAG抗体（a）、抗PDI抗体（b）和两者（c）对转染FLAG标记的pcDNA/SERP1/RAMP4的BHK细胞进行免疫染色。将SERP1/RAMP4转染的BHK细胞固定在0.1%NP-40/4%多聚甲醛溶液中，并进行免疫染色（见正文）。用TRITC结合的FLAG表位抗鼠抗体（a）、FITC结合的PDI抗兔抗体（b）或使用这两种检测系统（c）观察一级抗体结合位点。上面板显示较低的放大倍数，下面板显示较高的放大倍数。请注意，这两个表位在整个细胞内部，甚至在细胞的外围区域共定位。

图4
SERP1/RAMP4在缺血大鼠脑中的表达。单侧（左侧）大脑中动脉闭塞可诱导大鼠脑缺血。缺血12h后，处死大鼠，用SERP1 cDNA核糖探针原位杂交（a和b）研究脑片，以检测SERP1/RAMP4转录物。此外，还使用相同脑样本的匀浆，采用免疫沉淀法研究了SERP1/RAMP4抗原，然后用抗SERP1/RAM P4抗体（c）进行免疫印迹。b显示a中方框区的显微放射自显影，显示缺血周围半影区增强的SERP1/RAMP4 mRNA。c显示缺血脑中SERP1/RAMP4在蛋白质水平的诱导。C、控制半球；一、缺血半球。同时运行的分子质量标准的迁移在左侧以kD表示。缺血脑（c，右）中SERP1/RAMP4抗原的定量显示为倍数增加（三个实验的平均值±SD）。

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