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生物化学杂志。1998年8月1日;333(第3部分):631-636。
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显性抑制蛋白激酶C突变体的广泛特异性推断出磷酸化的一个共同步骤。

摘要

蛋白激酶(PK)Calpha因激酶结构域激活环中磷酸化位点的突变而具有显性负性。为了解决这种突变的普遍性和/或特异性,在PKC家族的其他成员中引入了类似的改变,并测试了它们对共同转染活化PKC功能的影响。对于PKC家族的所有三个亚类,预测的激活环磷酸化位点的突变导致显性负性。这些特性不仅限于同源PKC等型,而且在不同的亚类中有效。例如,两个PKCzeta突变体(非典型同种)同时抑制PKCalpha(经典同种)和PKCepsilon(新同种)。对于所有这些突变体,抑制与阻止磷酸化PKCalpha积累的能力相关,这与预期的作用模式一致。在PKCalpha突变的情况下,显示抑制需要全长突变蛋白。这些结果为所有PKC同工酶磷酸化的共同步骤提供了证据。

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选定的引用

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  • Nishizuka Y.蛋白激酶C和持续细胞反应的脂质信号。美国财务会计准则委员会J。1995年4月;9(7):484–496.[公共医学][谷歌学者]
  • Dekker LV,Parker PJ公司。蛋白激酶C——专一性问题。生物化学科学趋势。1994年2月;19(2):73–77.[公共医学][谷歌学者]
  • Hug H,Sarre TF。蛋白激酶C同工酶:信号转导中的分歧?生物化学杂志。1993年4月15日;291(第2部分):329–343。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Nakanishi H、Brewer KA、Exton JH。磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸激活蛋白激酶C的zeta同工酶。生物化学杂志。1993年1月5日;268(1) :13-16。[公共医学][谷歌学者]
  • Toker A、Meyer M、Reddy KK、Falck JR、Aneja R、Ane ja S、Parra A、Burns DJ、Ballas LM、Cantley LC。新型多磷酸肌醇化物PtdIns-3,4-P2和PtdIns-3,4,5-P3激活蛋白激酶C家族成员。生物化学杂志。1994年12月23日;269(51):32358–32367.[公共医学][谷歌学者]
  • Palmer RH、Dekker LV、Woscholski R、Le Good JA、Gigg R、Parker PJ。磷脂酰肌醇4,5-二磷酸和磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸对PRK1的激活。与蛋白激酶C同工酶的比较。生物化学杂志。1995年9月22日;270(38):22412–22416.[公共医学][谷歌学者]
  • Singh SS,Chauhan A,Brockerhoff H,Chauham副总裁。磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸激活蛋白激酶C。生物化学与生物物理研究委员会。1993年8月31日;195(1):104–112.[公共医学][谷歌学者]
  • Flint AJ,Paladini RD,Koshland DE.,Jr蛋白激酶C在其一级序列的三个分离区域的自磷酸化。科学。1990年7月27日;249(4967):408–411.[公共医学][谷歌学者]
  • Pears C、Stabel S、Cazaubon S、Parker PJ。蛋白激酶C-α磷酸化的研究。生物化学杂志。1992年4月15日;283(第2部分):515–518。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Dutil EM、Keranen LM、DePaoli-Roach AA、Newton AC。通过反磷酸化和自磷酸化对蛋白激酶C的体内调节。生物化学杂志。1994年11月25日;269(47):29359–29362.[公共医学][谷歌学者]
  • Hansra G、Bornancin F、Whelan R、Hemmings BA、Parker PJ。12-O-十四烷基佛波-13-乙酸酯诱导的蛋白激酶Calpha去磷酸化与膜相关蛋白磷酸酶2A异源三聚体的存在相关。生物化学杂志。1996年12月20日;271(51):32785–32788.[公共医学][谷歌学者]
  • Lee HW,Smith L,Pettit GR,Bingham Smith J.活化蛋白激酶C的去磷酸化有助于苔藓抑制素的下调。美国生理学杂志。1996年7月;271(第1部分):C304–C311。[公共医学][谷歌学者]
  • Filipuzzi I,Fabbro D,Imber R.未磷酸化的α-PKC表现出佛波酯结合,但在体外缺乏蛋白激酶活性。细胞生物化学杂志。1993年5月;52(1) :78–83。[公共医学][谷歌学者]
  • Bornancin F,Parker PJ。丝氨酸657上蛋白激酶C-α的磷酸化控制活性酶的积累,并有助于其抗磷酸酶状态。生物化学杂志。1997年2月7日;272(6):3544–3549.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon SM,Parker PJ。鉴定负责蛋白激酶C允许激活的磷酸化区域。生物化学杂志。1993年8月15日;268(23):17559–17563.[公共医学][谷歌学者]
  • Cazaubon S、Bornancin F、Parker PJ。苏氨酸-497是蛋白激酶Cα允许活化的关键位点。生物化学杂志。1994年7月15日;301(第2部分):443–448。 [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Orr JW,Newton AC。蛋白激酶C“激活环”上负电荷的要求。生物化学杂志。1994年11月4日;269(44):27715–27718.[公共医学][谷歌学者]
  • Bornancin F,Parker PJ。苏氨酸638的磷酸化严重控制蛋白激酶Calpha的去磷酸化和失活。当前生物量。1996年9月1日;6(9):1114–1123.[公共医学][谷歌学者]
  • Keranen LM,Dutil EM,Newton AC。蛋白激酶C在体内由三种功能不同的磷酸化调节。当前生物量。1995年12月1日;5(12):1394–1403.[公共医学][谷歌学者]
  • Zhang J、Wang L、Schwartz J、Bond RW、Bishop WR。Thr642的磷酸化是新合成的蛋白激酶Cβ1加工过程中的早期事件,对其活化至关重要。生物化学杂志。1994年7月29日;269(30):19578–19584.[公共医学][谷歌学者]
  • Tsutakawa SE、Medzihradszky KF、Flint AJ、Burlingame AL、Koshland DE、Jr《蛋白激酶C体内磷酸化位点的测定》。生物化学杂志。1995年11月10日;270(45):26807–26812.[公共医学][谷歌学者]
  • Edwards AS,Newton AC。保守羧基末端疏水基序的磷酸化调节蛋白激酶C的催化和调节域。生物化学杂志。1997年7月18日;272(29):18382–18390.[公共医学][谷歌学者]
  • Parker PJ,Coussens L,Totty N,Rhee L,Young S,Chen E,Stabel S,Waterfield MD,Ullrich A.蛋白激酶C的完整一级结构——主要的佛波酯受体。科学。1986年8月22日;233(4766):853–859.[公共医学][谷歌学者]
  • Olivier AR,Parker PJ公司。蛋白激酶C-delta的表达和表征。欧洲生物化学杂志。1991年9月15日;200(3):805–810.[公共医学][谷歌学者]
  • Schaap D、Parker PJ、Bristol A、Kriz R、Knopf J.PKC-ε的独特底物特异性和调节特性:多样性的理论基础。FEBS信函。1989年1月30日;243(2):351–357.[公共医学][谷歌学者]
  • Ways DK、Cook PP、Webster C、Parker PJ。佛波酯对蛋白激酶C-zeta的影响。生物化学杂志。1992年3月5日;267(7):4799–4805.[公共医学][谷歌学者]
  • 皮尔斯CJ、库尔G、豪斯C、肯普BE、帕克PJ。蛋白激酶C假底物位点的突变导致活化。欧洲生物化学杂志。1990年11月26日;194(1):89–94.[公共医学][谷歌学者]
  • Wotton D、Ways DK、Parker PJ、Owen MJ。Raf和Ras的活性对于蛋白激酶C激活人类T细胞受体β基因的转录是必要的,Ras发挥多种作用。生物化学杂志。1993年8月25日;268(24):17975–17982.[公共医学][谷歌学者]
  • Danielian PS,White R,Lees JA,Parker MG。类固醇激素受体激素依赖性转录激活所需保守区域的鉴定。EMBO J。1992年3月;11(3):1025–1033. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Laemmli UK。T4噬菌体头部组装过程中结构蛋白的裂解。自然。1970年8月15日;227(5259):680–685.[公共医学][谷歌学者]
  • Schaap D,Parker PJ。蛋白激酶C-ε的表达、纯化和表征。生物化学杂志。1990年5月5日;265(13):7301–7307.[公共医学][谷歌学者]
  • Parker PJ,Marais RM。牛脑蛋白激酶C同工酶的纯化。方法酶制剂。1991;200:234–241.[公共医学][谷歌学者]
  • Genot EM,Parker PJ,Cantrell DA。蛋白激酶C-α、-ε和-ζ在T细胞激活中的作用分析。生物化学杂志。1995年4月28日;270(17):9833–9839.[公共医学][谷歌学者]
  • Díaz-Guerra MJ,Bodelón OG,Velasco M,Whelan R,Parker PJ,BoscáL.蛋白激酶C-ε上调促进RAW 264.7细胞中细胞因子诱导型一氧化氮合酶的表达。生物化学杂志。1996年12月13日;271(50):32028–32033.[公共医学][谷歌学者]
  • Johnson LN,Noble ME,Owen DJ。活性和非活性蛋白激酶:调节的结构基础。单元格。1996年4月19日;85(2):149–158.[公共医学][谷歌学者]
  • Stempka L、Girod A、Müller HJ、Rincke G、Marks F、Gschwendt M、Bossemeyer D。苏氨酸505下蛋白激酶Cdelta(PKCdelta)的磷酸化不是酶活性的先决条件。大鼠PKCδ和丙氨酸505突变体在细菌中以功能形式的表达。生物化学杂志。1997年3月7日;272(10):6805–6811.[公共医学][谷歌学者]

文章来自生物化学杂志由以下人员提供生物化学学会