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.2011年7月22日；286(29):25963-72.
doi:10.1074/jbc。M110.217414。 Epub 2011年5月3日。

金黄色葡萄球菌聚集因子B/配体相互作用的结构和生化特征

Vannakambadi K Ganesh公司 1, E马格达·巴布, 冠军C S Deivanayagam, 平乐, Analiesa S Anderson公司, 尤里五世松冢, 朔立林, 蒂莫西·福斯特, Sthanam V L Narayana公司, 马格努斯·霍克
附属公司

金黄色葡萄球菌聚集因子B/配体相互作用的结构和生化特征

Vannakambadi K Ganesh公司等。 生物化学杂志. .

摘要

金黄色葡萄球菌的凝集因子B（ClfB）是一种双功能蛋白，与人细胞角蛋白10（K10）和纤维蛋白原（Fg）结合。ClfB与金黄色葡萄球菌在鼻上皮的定植有关，因此是一个关键的毒力因子。金黄色葡萄球菌定植者患侵袭性葡萄球菌病的风险增加。在本研究中，我们分别测定了载脂蛋白型和与人K10和Fgα链衍生肽复合物中ClfB配体结合区的晶体结构。我们已经确定了MSCRAMM与同一位点上具有不同序列的两个配体结合的结构，这表明微生物表面成分识别粘附基质分子的配体识别模式的多样性。正如聚集因子A·γ链肽复合物所观察到的那样，这两种配体通过平行β-片互补结合ClfB。在ClfB·Fgα链肽复合物中，β-折叠互补作用较短。结构表明，ClfB中的几个残基对与两个配体结合很重要，而其他残基只与其中一个配体接触。在两种配体中发现的一个常见基序GSSGXG是ClfB-结合位点的一部分。这种基序存在于许多人类蛋白质中，从而提高了ClfB识别额外配体的可能性。

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数字

图1。
图1。
apoClfB的表示N2N3气体(199–542). A类，Clf-Sdr蛋白的结构域组织。S公司，信号肽；A类配体结合区；B类，同源重复；R（右），SD重复；W公司、壁板区；M（M）、膜锚；C类，细胞质尾部。B类，ClfB的apo-form结构的带状表示。N2和N3子域如所示绿色和黄色的分别是。C类，表示单位细胞中的两个对称相关分子。分子A的锁存(黄色的)插入分子B的闭锁槽中(绿色)反之亦然。
图2。
图2。
ClfB的晶体结构N2N3气体·K10肽复合物。 A、 色带ClfB·K10肽复合物的代表。肽如所示粘贴格式，并按原子类型着色：碳，绿色; 氮气，蓝色; 和氧气，红色. 2如果o（o）−如果c（c）1σ处肽周围的电子密度图如所示紫色。B类，表示ClfB和K10肽的关键侧链相互作用。K10肽如所示蓝色棍子格式。ClfB中相互作用残基的侧链原子如所示黄色的氢键显示为虚线。C类，ClfB和K10肽之间主链氢键相互作用的示意图。氢键如下所示虚线K10肽与ClfB进行平行的β-片互补。
图3。
图3。
ClfB·K10和ClfB•Fgα链肽的比较。 A类，丝带ClfB·K10和ClfB•Fgα链复合物重叠的表示。K10和Fgα链络合物中的ClfB如所示黄色的和粉红色分别是。K10肽如所示蓝色，Fgα链如所示青色. B类，比较Fgα链和K10与ClfB的关键相互作用。这两个络合物的ClfB分子重叠，为了清晰起见，未显示。K10肽如所示蓝色Fgα链肽如所示青色。K10复合体中ClfB的侧链如所示黄色的，Fgα-链复合体的化合物如所示粉红色.
图4。
图4。
ClfB·配体复合物和ClfA·Fgγ链肽复合物序列的结构比对。 A类，配体分子氨基酸序列的排列基于其配合物的结构。从N末端开始，结合位点内的每个氨基酸结合亚基都被指定为0–12。将ClfB·K10和ClfB•Fgα链肽复合物与ClfA·Fgγ链肽复合体重叠，并列出对齐序列。B、 表格ClfB中的关键配体结合残基和ClfA中的相应残基。
图5。
图5。
ClfB·K10和ClfA·Fgγ链肽复合物的叠加。 A类，丝带ClfB·10和ClfA·Fgγ链肽复合物重叠的表示。ClfA和ClfB分子如所示绿色和黄色的分别是。K10肽如所示蓝色，Fgγ链肽如所示红色.B，比较ClfB·K10肽和ClfA·Fgγ链肽复合物的关键侧链相互作用。K10肽显示为蓝色棍子对象。来自ClfA·γ链复合物（18）的Fgγ链肽被覆盖在K10肽上，如图所示红色棍子对象。ClfB中相互作用残基的侧链原子如所示黄色的，ClfA中的相应残留物如所示灰色氢键显示为虚线.
图6。
图6。
K10和Fg的ClfB结构域和重组ClfB蛋白亲和力的图解。 A类，ClfB域结构的示意图。S公司，信号序列；A区，包含N1、N2和N3；R（右）丝氨酸-天冬氨酸重复区；W公司、壁板碎片；M（M）跨膜结构域；C类，胞质尾；有限合伙人X（X）TG，细胞壁锚定基序。还显示了本研究中使用的His-tagged截短蛋白。B类不同ClfB重组蛋白物种对Fg和K10的相对结合亲和力。将Fg和重组K10固定在Immulon 4BH平板上，并向微孔中添加浓度增加的ClfB重组蛋白。用兔抗ClfB抗体检测结合蛋白N2N3气体然后是抗兔HRP标记抗体。结合常数通过一个结合位点（GraphPad Prism）的非线性回归进行分析。突变重组ClfB物种的相对结合活性计算为野生型蛋白结合的百分比。C类，在ClfB的Ribbon模型上绘制了为表征与ClfB结合的配体而进行的氨基酸突变的位置。ClfB的N2和N3子域如所示绿色和蓝色分别是。锁残留物如所示蓝色，点突变的位置如所示红色和标签。
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    1. Diekema D.J.、Pfaller M.A.、Schmitz F.J.、Smayevsky J.、Bell J.、Jones R.N.、Beach M.（2001）《临床》。感染。疾病。32，S114–S132-公共医学
    1. Lowy F.D.（1998）《新英格兰》。医学杂志339、520–532-公共医学
    1. 钱伯斯·H·F（2009）《传染病杂志》。数字化信息系统。199, 291–293-公共医学
    1. Kluytmans J.、van Belkum A.、Verbrugh H.（1997）《临床》。微生物。第10版，505–520-项目管理咨询公司-公共医学
    1. von Eiff C.、Becker K.、Machka K.、Stammer H.、Peters G.（2001）《新英格兰》。医学杂志344，11-16-公共医学

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