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.1999年11月19日;274(47):33551-6.
doi:10.1074/jbc.274.47.33551。

Caveolin-1增强雌激素受体α(ERalpha)信号传导。caveolin-1驱动配体依赖性核移位和ERalpha活化

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Caveolin-1增强雌激素受体α(ERalpha)信号传导。caveolin-1驱动配体依赖性核移位和ERalpha活化

施莱格尔等。 生物化学杂志. .
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摘要

雌激素受体α(ERalpha)是一种可溶性蛋白,介导性腺雌激素如17β-雌二醇的作用。在配体结合后,ERalpha的细胞质池转移到细胞核,在那里它充当转录因子,驱动含有雌激素反应元件的基因的表达。ERalpha的活性受许多蛋白质调节,包括胞质伴侣和核辅因子。在这里,我们发现小窝蛋白-1增强了ERα介导的信号转导。细胞分馏和免疫荧光显微镜研究显示,小窝蛋白-1和ERalpha的共表达导致ERalpha-的配体依赖性易位到细胞核。类似地,如使用基于雌激素反应元件的荧光素酶报告分析所测,小窝蛋白-1增强了配体依赖和配体依赖ERalpha信号。Caveolin-1介导的ERalpha激活对一种众所周知的ER拮抗剂4-羟基他莫西芬敏感。然而,在小窝蛋白-1的存在下,需要更高浓度的他莫昔芬来调节抑制作用。有趣的是,小窝蛋白-1的表达也与一种组成型活性、配体无关的ERα突变体协同作用,显著说明了小窝蛋白-1在该受体系统中的强大刺激作用。综上所述,我们的结果确定小窝蛋白-1是ERalpha信号转导的一种新的阳性调节物。

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