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C1蛋白激酶C同源结构域的分类和功能。
美国马里兰州贝塞斯达国立卫生研究院糖尿病、消化和肾脏疾病国家研究所分子生物学实验室，邮编：20892-0580。
摘要
C1结构域是由大约50个氨基酸组成的紧密的α/β结构单元，它们紧密结合两个锌离子。这些结构域最初被发现是佛波酯和二酰甘油与传统蛋白激酶C同工酶结合的位点，在其N末端调节区域中包含2个C1结构域（C1A和C1B）。我们列出了34种不同蛋白质中54个C1结构域的综合列表。许多C1结构域和含C1结构域的蛋白质与佛波酯结合，但其他许多结构域和佛波酯不结合。通过将54个C1结构域序列的分析与先前报道的溶液和晶体结构测定以及定点突变的信息相结合，导出了轮廓，并用于对C1结构域进行分类。20个C1结构域符合佛波酯结合的轮廓，称为“典型”。其他28个结构域符合整个C1结构域折叠的轮廓，但不符合佛波醇酯结合的特征，称为是“非典型”。含有典型C1结构域的蛋白质预计受二酰基甘油调节，而那些只包含非典型结构域的则不是。
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选定的引用
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文章来自蛋白质科学：蛋白质学会的出版物由以下人员提供蛋白质学会
