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PDBsum条目1zok
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| DOI编号：
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生物化学杂志
280：26992-26996(2005) |
| PubMed编号：
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突触相关蛋白-97与N-甲基-D-天冬氨酸受体NR2B亚单位分子间相互作用的结构表征。
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L.Wang，
A.皮塞尔奇奥，
D.F.米尔克。
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摘要 |
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突触相关蛋白-97（SAP97）在正常贩运中很重要N-甲基-D-天冬氨酸离子型谷氨酸的细胞表面维护受体。分子支架/受体相互作用由N-甲基-D-天冬氨酸NR2B亚基C末端的结合受体与SAP97的PDZ结构域。这里，我们描述了NR2B的C末端与SAP97的PDZ结构域结合，并确定其结构PDZ1-NR2B复合物采用高分辨率核磁共振。基于荧光各向异性，NR2B亚单位与SAP97的第一和第二PDZ结构域结合，对PDZ2的亲和力较高；无法测量PDZ3的明显结合。与PDZ1结合的NR2B的结构特征与C的-3位谷氨酸的典型PDZ结合基序终端（即e-S-D-V）与beta2/beta3环路相互作用。内的两个站点PDZ1的环被PDZ2、D243G的相应残基替换和P245Q。前一种突变旨在消除可能的库仑效应E（-3）（NR2B）和Asp-243（PDZ1）之间的斥力对结合。P245Q突变导致结合亲和力增加2倍NR2B，接近野生型PDZ2的观察值。这些结果表明beta2/beta3环路的改造为调节PDZ结构域的配体特异性。
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所选图形 |
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图3。
图3。PDZ1化学位移的扰动NR2B C末端结合后的SAP97域NMDA受体亚单位。 |
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图4。
图4。基于荧光各向异性的结合曲线NR2B（---）和Kv1.4的C末端肽（···）到PDZ1（a）和PDZ2（b）SAP97的域。PDZ1的K[D]为9.7µMNR2B和Kv1.4，PDZ2的K[D]分别为1.3和1.7NR2B和Kv1.4分别为µM。 |
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以上数字为重印经ASBMB许可：生物化学杂志(2005,280,26992-26996)版权所有2005。
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数字是挑选出来的通过自动化流程。
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公共医疗id
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。
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