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PDBsum条目1zok
转至PDB代码:
膜蛋白
PDB id
1佐克
目录
蛋白质
链
公元93年。
PDB文件中列出的参考
关键参考
标题
突触相关蛋白-97与n-甲基-D-天冬氨酸受体nr2b亚单位分子间相互作用的结构表征。
作者
L.Wang,
A.皮塞尔奇奥,
D.F.米尔克。
裁判。
生物化学杂志
, 2005,
280
,
26992-26996.
[
DOI编号:
10.1074/jbc。
M503555200型
]
公共医疗id
15929985
摘要
突触相关蛋白-97(SAP97)在正常贩运中很重要
N-甲基-D-天冬氨酸离子型谷氨酸的细胞表面维护
受体。
分子支架/受体相互作用由
N-甲基-D-天冬氨酸NR2B亚基C末端的结合
具有SAP97 PDZ结构域的受体。
这里,我们描述了
NR2B的C末端与SAP97的PDZ结构域,并确定
PDZ1-NR2B复合物采用高分辨率核磁共振。
基于荧光
各向异性,NR2B亚单位与SAP97的第一和第二PDZ结构域结合,
对PDZ2的亲和力较高;
无法测量PDZ3的明显结合。
与PDZ1结合的NR2B的结构特征与
C的-3位谷氨酸的典型PDZ结合基序
终端(即e-S-D-V)与beta2/beta3环路相互作用。
内有两个站点
PDZ1的环被PDZ2、D243G的相应残基替换
和P245Q。
前一种突变旨在消除可能的库仑效应
E(-3)(NR2B)和Asp-243(PDZ1)之间的斥力对
结合。
P245Q突变导致结合亲和力增加2倍
NR2B,接近野生型PDZ2的观察值。
这些结果表明
beta2/beta3环路的改造为调节
PDZ结构域的配体特异性。
图3。
图3。
PDZ1化学位移的扰动
NR2B C末端结合后的SAP97域
NMDA受体亚单位。
图4。
图4。
基于荧光各向异性的结合曲线
NR2B(---)和Kv1.4的C末端肽
(···)至PDZ1(a)和PDZ2(b)
SAP97的域。
PDZ1的K[D]为9.7µM
NR2B和Kv1.4,PDZ2的K[D]分别为1.3和1.7
NR2B和Kv1.4分别为µM。
以上数字为
重印
经ASBMB许可:
生物化学杂志
(2005,
280
,
26992-26996)
版权所有2005。
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