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比较研究
.1998年12月15日;258(3):1014-21.
doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2581014.x。

哺乳动物小型热休克蛋白Hsp20形成二聚体,是一种较差的伴侣

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比较研究

哺乳动物小热休克蛋白Hsp20形成二聚体,是一种不良的伴侣蛋白

F A van de Klundert先生等。 欧洲生物化学杂志. .
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摘要

Hsp20是哺乳动物小热休克蛋白(sHsp)家族的一个新成员。它最常见于骨骼肌和心脏。我们从大鼠心脏cDNA文库中分离出Hsp20的克隆,并在大肠杆菌中表达该蛋白以表征这种鲜为人知的sHsp。重组Hsp20显示出与最密切相关的sHsp、αB-晶体蛋白类似的远紫外圆二色性光谱,但热稳定性较差,在加热到50℃时变性。虽然其他哺乳动物重组sHsps形成大型多聚物复合物,但Hsp20以两种复杂尺寸出现,即43-kDa二聚体和470-kDa多聚体。这两种形式之间的比率取决于蛋白质浓度。此外,Hsp20的伴侣样活性比αB-晶体蛋白低得多,这表明其减少还原诱导的胰岛素B链聚集的能力相对较差。Hsp20在C末端的长度明显短于其他sHsps,极性也不如其他sHsp,但1H-NMR光谱显示,最后10个残基与其他sHps一样具有灵活性。我们的研究结果表明,Hsp20是sHsp家族的一个特殊成员,其热稳定性较差,容易形成二聚体。这些特性,再加上较短且极性较低的C末端延伸,可能导致伴侣样活性较低。

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