Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation

doi:10.1093/emboj/16.2.221

.1997年1月15日；16(2):221-9.

doi:10.1093/emboj/16.2.221。

在热休克过程中，非天然蛋白质与Hsp25的结合为再激活创造了一个折叠中间体库

M Ehrnsperger先生¹, S Gräber公司, M盖斯特尔, J布奇纳

附属公司

PMID： 9029143
预防性维修识别码：项目经理1169629
内政部： 10.1093/emboj/16.2.221

在热休克期间，非天然蛋白质与Hsp25的结合创造了一个折叠中间产物库，用于重新激活

M Ehrnsperger先生等。欧洲工商管理硕士J. 1997.

.1997年1月15日；16(2):221-9.

doi:10.1093/emboj/16.2.221。

作者

M Ehrnsperger先生¹, S Gräber公司, M盖斯特尔, J布奇纳

隶属关系

¹德国雷根斯堡大学生物物理与生理生化研究所。

PMID： 9029143
预防性维修识别码：项目经理1169629
内政部： 10.1093/emboj/16.2.221

摘要

小分子热休克蛋白（sHsps）是一个普遍存在的保守蛋白家族。它们传递耐热性的能力表明它们参与保护蛋白质的天然构象。然而，其保护特性的基本功能原理以及与其他伴侣家族的协同作用仍然是个谜。在这里，我们分析了Hsp25对体外热休克条件下模型蛋白柠檬酸合酶（CS）失活和随后聚集的影响。我们表明，几个非天然CS分子与一个Hsp25低聚物的稳定结合导致CS去折叠中间体的积累，这些中间体受到不可逆聚集的保护。此外，可以从细胞热休克提取物中分离出许多与Hsp25结合的不同蛋白质。在允许的折叠条件下，CS可以从Hsp25中释放，并且与ATP依赖性伴侣Hsp70合作，可以恢复天然状态。总之，我们的发现使我们能够在热休克条件下将sHsps功能整合到细胞伴侣系统中。在这种情况下，sHsps的任务是在折叠竞争状态下有效捕获大量去折叠蛋白质，从而在较长时间内创建非天然蛋白质库，允许在恢复生理条件后与其他伴侣合作进行折叠。

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[7] 生物化学与生物物理研究委员会。1992年1月31日；182(2):844-50-公共医学

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[9] 分子进化杂志。1992年12月；35(6):537-45-公共医学

[10] 分子进化杂志。1992年12月；35(6):537-45-公共医学

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