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比较研究
.1996年6月28日;85(7):1067-76.
doi:10.1016/s0092-8674(00)81307-0。

复合无肽膜蛋白结合域的晶体结构:PDZ识别肽的分子基础

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比较研究

复合无肽膜蛋白结合域的晶体结构:PDZ识别肽的分子基础

达·多伊尔等。 单元格. .
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摘要

在许多细胞连接相关蛋白中发现的模块化PDZ结构域通过与C末端结合来调节膜离子通道的聚集。在含有和不含肽配体的复合物中,突触蛋白PSD-95的第三个PDZ结构域的X射线晶体结构分别以1.8埃和2.3埃的分辨率测定。结构显示,一个四残基C末端延伸(X-Thr/Ser-X-Val-COO(-))通过与结构域β片的反平行主链相互作用与PDZ结构域结合。肽末端羧酸基团的识别由Gly-Leu-Gly-Phe环提供的主链酰胺摇篮以及精氨酸侧链提供。特定的侧链相互作用和显著的疏水口袋解释了C末端一致序列的选择性识别。

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