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.1993年11月15日;268(32):24210-4.

热休克蛋白27磷酸化对肌动蛋白微丝动力学和液相胞饮作用的调节

附属公司
  • PMID: 8226968
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热休克蛋白27磷酸化对肌动蛋白微丝动力学和液相胞饮作用的调节

J N Lavoie公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

我们最近报道了啮齿动物成纤维细胞中热休克蛋白27(HSP27)的过度表达增加了高温期间应激纤维的稳定性,并部分阻止了暴露于细胞松弛素D期间肌动蛋白的解聚(Lavoie,J.N.,Gingras-Breton,G.,Tanguay,R.M.,and Landry,J.(1993)J.Biol)。化学。268, 3420-3429). 由于HSP27是一个普遍存在的磷酸化靶点,通过多种生长因子和影响细胞分化的因子刺激细胞,我们研究了HSP27磷酸化在调节肌动蛋白丝动力学中的作用。这里我们显示HSP27在极化成纤维细胞的前沿富集。HSP27定位于肌动蛋白聚合发生最多的跛足和膜皱褶。我们开发了中国仓鼠细胞系,该细胞系组成性地过度表达人类HSP27或非磷酸化蛋白突变形式。HSP27的过度表达导致细胞皮层丝状肌动蛋白(F-actin)浓度增加,并提高了胞饮活性。相反,与对照细胞相比,HSP27非磷酸化突变形式的过度表达降低了皮层F-actin浓度并降低了胞饮活性。成纤维细胞的有丝分裂刺激导致膜下肌动蛋白丝的快速聚合。HSP27增强了生长因子诱导的F-actin积累,而突变的HSP27则产生了显性负效应,并抑制了对生长因子的这种反应。因此,HSP27是能够调节微丝动力学的信号转导途径的组成部分。

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