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.1994年9月23日;78(6):1039-49.
doi:10.1016/0092-8674(94)90278-x。

白细胞介素-1激活一种新的蛋白激酶级联反应,导致Hsp27磷酸化

附属公司

白细胞介素-1激活一种新的蛋白激酶级联反应,导致Hsp27磷酸化

西北弗雷什尼等。 单元格. .

摘要

在KB细胞中发现了IL-1刺激的蛋白激酶级联反应,导致小热休克蛋白hsp27磷酸化。它不同于p42-MAP激酶级联。上游激活物激酶在苏氨酸和酪氨酸残基上磷酸化40kDa激酶(p40),后者又在苏氨酸(和一些丝氨酸)残基上磷酸化50kDa酶(p50)。p50在丝氨酸上磷酸化hsp27。p40和p50被纯化到接近均匀。所有三种成分均被蛋白磷酸酶2A灭活,p40被蛋白酪氨酸磷酸酶1B灭活。p40的底物特异性不同于p42和p54 MAP激酶的底物特异性。上游激活物不是MAP激酶激酶。p50与MAPKAPK-2相似,可能相同。

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