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.1995年11月10日;270(45):26807-12.
doi:10.1074/jbc.270.45.26807。

蛋白激酶C体内磷酸化位点的测定

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蛋白激酶C体内磷酸化位点的测定

S E筑川等。 生物化学杂志. .
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摘要

通过高压液相色谱直接耦合到电喷雾离子化质谱仪和高能碰撞诱导解离分析来探测大鼠蛋白激酶CβII的一级结构,以确定体内磷酸化位点。发现N-末端蛋氨酸在翻译后被裂解,并被乙酰基取代。鉴定出四种磷酸肽。两种肽,Thr500-Lys520和Glu490-Lys520,在Thr500大于90%时被磷酸化。肽His636-Arg649在Thr641处磷酸化约75%。这是之前在体外自磷酸化研究中发现的唯一一个位点(Flint,A.J.,Paladini,R.D.,and Koshland,D.E.,Jr.(1990)Science 249,408-411)。第四肽Asn650-Lys672在Thr660被磷酸化。下面讨论这些结果的潜在含义。

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