摘要
哺乳动物小热休克蛋白Hsp27在残基15、78和82处的丝氨酸磷酸化被认为调节其结构和伴侣功能；然而，现场特定影响尚未确定。我们使用质谱法评估了模拟磷酸化的突变对Hsp27寡聚状态的组合效应。全面的二聚反应产生了一个相对不拥挤的光谱，仅由均匀的低聚物组成。一个或两个丝氨酸的修饰降低了平均寡聚体大小，而三重突变体主要是二聚体。这些变化反映在低聚物在增加修饰后更容易离解。Hsp27阻止靶蛋白无定形或纤维聚集的能力增强，并与存在的游离物种数量相关。我们认为，在体内，磷酸化促进了低聚物的分离，从而增强了伴侣的活性。我们的数据支持一个模型，其中二聚体是Hsp27的伴侣活性成分。
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