Ca2+/calmodulin-dependent kinase (CaMK) signaling via CaMKI and AMP-activated protein kinase contributes to the regulation of WIPI-1 at the onset of autophagy

doi:10.1124/mol.111.071761

比较研究

.2011年12月；80(6):1066-75.

doi:10.1124/mol.111.071761。 Epub 2011年9月6日。

通过CaMKI和AMP-活化蛋白激酶的Ca2+/钙调素依赖性激酶（CaMK）信号传导参与自噬开始时WIPI-1的调节

西蒙·普菲斯特勒¹, 马里奥·毛特, 帕特里斯·科多诺, 塔苏拉·普罗卡斯·塞尚

附属公司

PMID： 21896713
内政部： 10.1124/月111.071761

比较研究

Ca2+/钙调蛋白依赖性激酶（CaMK）通过CaMKI和AMP激活的蛋白激酶信号传导有助于在自噬开始时调节WIPI-1

西蒙·普菲斯特勒等。分子药理学. 2011年12月.

.2011年12月；80(6):1066-75.

doi:10.1124/mol.111.071761。 Epub 2011年9月6日。

作者

西蒙·普菲斯特勒¹, 马里奥·毛特, 帕特里斯·科多诺, 塔苏拉·普罗卡斯·塞尚

附属

¹德国图宾根埃伯哈德·卡尔斯大学细胞生物学研究所自噬实验室。

PMID： 21896713
内政部： 10.1124/摩尔.111.071761

摘要

自噬是通过在哺乳动物雷帕霉素抑制靶点和磷脂酰肌醇3-磷酸[PtdIns（3）P]生成靶点上形成多膜囊泡（自噬体）而启动的。微管相关蛋白1轻链3（LC3）的上游，与磷脂酰肌醇相互作用的WD-重复蛋白（WIPI蛋白）在形成自噬体膜时特异性结合PtdIns（3）P，成为生成的自噬小体的膜结合蛋白。在这里，我们应用自动化高通量WIPI-1点分析，并与LC3脂质过氧化分析并行，以研究Ca（2+）介导的自噬调节。我们通过饥饿或注射足叶乙甙（0.5-50μM）、索拉非尼（1-40μM），葡萄孢菌素（20-500 nM）或他司加金来施加细胞应激（1、2或3小时），并测量WIPI-1阳性自噬体膜的形成。对多达5000个单个细胞/治疗的自动分析表明，BAPTA-AM（10和30μM）的Ca（2+）螯合作用可抵消饥饿或药物化合物诱导的WIPI-1斑点形成和LC3脂质氧化。选择性钙（2+）/钙调蛋白依赖性激酶激酶（CaMKK）α/β和钙调蛋白依存性激酶（CaM K）I/II/IV抑制剂7-氧代-7H-苯并咪唑[2,1-a]苯并[de]异喹啉-3-羧酸醋酸盐（STO-609；10-30μg/ml）和2-（N-[2-羟乙基]）-N-（4-甲氧基苯磺酰基）氨基-N-（4-氯肉桂基）-N-甲胺（KN-93；1-10μM）的应用分别显著降低了饥饿诱导的自噬体膜形成，表明自噬诱导时的Ca（2+）动员涉及CaMKI/IV。通过小干扰RNA（siRNA）介导的CaMKI或CaMKIV的下调，我们证明CaMKI有助于刺激WIPI-1。总之，营养缺乏时，AMP-activated protein kinase（AMPK）α（1）/α（2）缺陷小鼠胚胎成纤维细胞形成WIPI-1阳性自噬体膜，而基础自噬明显减少。然而，siRNA对AMPK的短暂下调导致WIPI-1点和LC3脂质化的基础水平增加，营养素靶向诱导的自噬对STO-609/KN-93敏感。我们的数据提供了证据，证明药理化合物调制和饥饿诱导的自噬涉及钙（2+）依赖性信号，包括不依赖于AMPKα（1）/α（2）的CaMKI。我们的数据还表明，AMPKα（1）/α（2）可能在自噬开始时对WIPI-1的调节起着不同的作用。

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