摘要
一大群不同的、功能重要的和不同定位的跨膜蛋白共享一种特殊的膜拓扑结构，由细胞溶质的N末端区域组成，随后是靠近C末端的跨膜结构域。这些尾部锚定（TA）蛋白的C末端膜锚通常代表唯一的靶向决定簇，并且只有在核糖体释放完多肽后才可用于靶向因子。因此，TA蛋白没有机会与信号识别颗粒相互作用，并在翻译后传递到所有靶膜，包括内质网。最近的工作已经证明TA蛋白存在不同的生物遗传途径。值得注意的是，一些人能够在没有任何膜或细胞溶质蛋白参与的情况下有效地跨无蛋白双层转运其C末端，而其他人则需要细胞溶质伴侣和膜受体的帮助。在这篇综述中，我们总结了关于不同插入途径的现有知识，重点介绍了最近发现的一种伴侣系统，该系统在真菌和高等真核生物中起作用，将TA蛋白传递到ER（称为尾锚定蛋白引导进入（Get）系统和跨膜识别复合物（TRC），分别在酵母和哺乳动物中）。我们认为TA蛋白的最后插入步骤不需要膜蛋白，但不同的竞争伴侣系统确保精确递送到确定的靶点，同时防止不适当地插入到其他允许的双层中。这篇文章是题为蛋白质跨膜转运或插入膜的专刊的一部分。
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