跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息，确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https：//确保您连接到官方网站，并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
审查
.2009年1月23日；323(5913):474-7.
doi:10.1126/science.1161748。

膜融合：与SNARE和SM蛋白的斗争

托马斯·苏多夫 1, 詹姆斯·罗斯曼
附属公司
审查

膜融合：与SNARE和SM蛋白的斗争

托马斯·苏德霍夫等。 科学类. .

摘要

细胞膜融合机制的两个普遍需要的组成部分SNARE和SM（Sec1/Munc18-like）蛋白在融合中发挥互补作用。水泡和靶膜定位的SNARE蛋白拉链成一个α-螺旋束，将两个膜紧紧地拉在一起，以施加融合所需的力。形状像卡环的SM蛋白与反式-SNARE复合物结合以指导其融合作用。单个融合反应由SNARE和SM蛋白的不同组合执行，以确保特异性，并由将SM-SNARE融合机制嵌入生理环境的调节因子控制。这种调节在突触胞吐的精细速度和精确性中尤为明显，突触凝集素（用于融合的钙离子传感器）与复合蛋白（钳夹激活剂）协同控制神经递质的精确定时释放，神经递质启动突触传递并为脑功能奠定基础。

PubMed免责声明

数字

图1
图1
SNARE和SM蛋白质的结构，以及与之斗争的一些蛋白质。(A类)VAMP/synaptobrevin-2（蓝色螺旋）、Syntaxin-1A（红色螺旋）和SNAP-25（N端和C端域分别为绿色和黄色螺旋；改编自（23））的SNARE复合体（也称为顺-SNARE复合体）。Syntaxin-1A（棕色螺旋，改编自68）的Habc结构域被任意定位。(B类)一种SM蛋白，突出其拱形结构（Munc18-1，改编自（38））。(C类)与SNARE复合体结合的复合物蛋白（复合物蛋白-1，以洋红色显示，改编自（66））具有一个螺旋区域，该区域以反平行方向结合在v-和t-SNARE的界面上。(D类)突触结合蛋白是用于同步突触传递的钙传感器（Synaptotagmin-1，改编自（69，70）），其膜近端（C2A） 和膜远端（C2B） C类2标记的结构域和临界结合钙离子（橙色）的位置。所有蛋白质在同一尺度上，双层厚度大致在相同尺度上。
图2
图2
(A类)SNARE催化膜融合的拉链模型。锚定在一个膜（t-SNARE）上的三个螺旋与锚定在另一个膜上的第四个螺旋（v-SNAR）结合，形成反-SNARE复合物或SNAREpins。装配从SNARE的膜远侧N端逐渐向膜近侧C端进行。这会产生一个向内的力矢量（F），将双层拉在一起，迫使它们融合。在发生熔合之前，从空间上防止完全拉链，因此熔合和拉链的完成是热力学耦合的。(B类)因此，当发生聚变时，作用力消失，SNARE处于低能顺-SNARE复合体中。
图3
图3
SM蛋白被设计成结合四个螺旋束。(A类)Syntaxin-1A的“闭合”构象，其中SM蛋白Munc18-1结合由Syntaxin自身的Habc结构域（三个螺旋，棕色）和其自身的SNARE基序螺旋（第四个螺旋，红色；改编自（38））组成的四个螺旋束。到目前为止，这种封闭状态只在参与胞吐作用的突触合蛋白中被发现。插图：SM蛋白通过Habc N末端的一个特殊序列普遍连接到Habc结构域（标记为N肽；改编自38、43、44）。(B类)t-SNARE复合物的“开放”构象，由t-SNARE及其同源SM蛋白结合到其合成蛋白Habc结构域的N肽组成。这被认为是t-SNARE与同源v-SNARE开放（即反应）形成反-SNARE复合物的普遍状态(C类)导致融合。蛋白质结构域在B和C中的位置是任意的。C组说明了SNARE和SM蛋白，即通用融合机制。
请参阅PMC中的此图像和版权信息

类似文章

  • 突触小泡胞吐。
    苏多夫·TC，里佐·J。 Südhof TC等人。 冷泉Harb透视生物学。2011年12月1日；3（12）：a005637。doi:10.1101/cshperspect.a005637。 冷泉Harb透视生物学。2011 PMID：22026965 免费PMC文章。 审查。
  • Syntaxin N末端肽基序是SNARE-Sec1/Munc18膜融合复合物组装的起始因子。
    Rathore SS、Bend EG、Yu H、Hammarlund M、Jorgensen EM、Shen J。 Rathore SS等人。 美国国家科学院院刊2010年12月28日；107(52):22399-406. doi:10.1073/pnas.1012997108。Epub 2010年12月7日。 美国国家科学院院刊，2010年。 PMID：21139055 免费PMC文章。
  • 在融合过程中，复合物控制着从SNARE复合物到膜的力传递。
    Maximov A、Tang J、Yang X、Pang ZP、Südhof TC。 Maximov A等人。 科学。2009年1月23日；323(5913):516-21. doi:10.1126/science.1166505。 科学。2009 PMID：19164751 免费PMC文章。
  • 在SNARE和SM蛋白功能的结合处。
    Carr CM、Rizo J。 Carr CM等人。 当前操作细胞生物学。2010年8月；22(4):488-95. doi:10.1016/j.ceb.2010.04.006。Epub 2010年5月12日。 当前操作细胞生物学。2010 PMID：20471239 免费PMC文章。 审查。
  • 关于膜融合机制和融合孔的观点相互矛盾。
    瑟伦森JB。 瑟伦森JB。 年收入细胞开发生物。2009;25:513-37. doi:10.11146/annrev.cellbio.24.110707.175239。 年收入细胞开发生物。2009 PMID：19575641 审查。
查看所有类似文章

引用人

查看所有“被引用”文章

工具书类

    1. Clary DO、Griff IC、Rothman JE.Cell。1990;第61:709页。-公共医学
    1. Malhotra V、Orci L、Glick BS、Block MR、Rothman JE、Cell。1988;54:221.-公共医学
    1. Wilson DW等人，《自然》。1989;第339:355页。-公共医学
    1. Sollner T等人，《自然》。1993;362:318.-公共医学
    1. Bennett MK，Calakos N，Scheller RH.科学。1992;257:255.-公共医学

出版物类型

MeSH术语