Protein arginine methylation in mammals: who, what, and why

doi:10.1016/j.molcel.2008.12.013

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.2009年1月16日；33(1):1-13.

doi:10.1016/j.molcel.2008.12.013。

哺乳动物中的蛋白质精氨酸甲基化：谁、什么以及为什么

马克·T·贝德福德¹, 史蒂文·克拉克

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哺乳动物中的蛋白质精氨酸甲基化：谁、什么以及为什么

马克·T·贝德福德等。分子电池. 2009.

.2009年1月16日；33(1):1-13.

doi:10.1016/j.molcel.2008.12.013。

作者

马克·T·贝德福德¹, 史蒂文·克拉克

附属

¹得克萨斯大学安德森癌症中心，科技园研究部，美国得克萨斯州史密斯维尔389号邮政信箱，78957。mtbedford@mdanderson.org

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摘要

精氨酸残基甲基加成的蛋白质共价标记可以促进结合伙伴对其的识别或调节其生物活性。在真核生物中催化这种甲基化反应（PRMT）的一小类基因产物与变化的相关亚基结合，以识别不同的细胞底物。这些反应显示了可逆共价修饰的许多属性，例如蛋白质磷酸化或蛋白质赖氨酸甲基化；然而，目前尚不清楚精氨酸脱甲基在多大程度上发生。精氨酸甲基化在信号转导、mRNA剪接、转录控制、DNA修复和蛋白质易位中的生理作用已经确立。

PubMed免责声明

数字

**图1。精氨酸残基甲基化类型**
I、II和III型PRMT在其中一个末端（ω）胍基氮原子上生成单甲基精氨酸（MMAω）。这两个氮原子是等价的。随后产生的不对称二甲基精氨酸（ADMA）由I型酶催化，而对称二甲基精胺酸（SDMA）的生产则由II型酶催化。III型PRMT仅为单甲基化物。仅在酵母中描述过催化内部胍基氮原子单甲基化的IV型酶活性。PRMT7、FBXO11和Hsl7催化的甲基化反应类型仍在确定中，因此标有星号（见正文）。

**图2。精氨酸甲基转移酶蛋白家族**
哺乳动物PRMT家族目前包含九个高度相关的成员；所有海港标志图案I、post I、II和III，以及保守的THW环（用黑色条表示）。FBXO11可能具有精氨酸甲基转移酶活性，但在结构上与其他PRMT无关，需要“强制”比对以识别假定的特征基序（灰色条）。可能有助于底物识别的蛋白质域标记在灰色框中。PRMT的登录号如下：hPRMT1（AAF62893）、hPRMT2（AAH00727）、hMRMT3（AAC39837）、hCARM1（NP_954592）、hRPMT5（AAF04502）、hPreMT6（Q96LA8）、hPROMT7（NP_061896）、mPRMT8（DAA01382）、h PRMT9（AAH64403）和mFBXO11（AAI28480）。

**图3。组蛋白H3和H4 N末端尾部的精氨酸甲基化**
注意到组蛋白尾部PRMT介导的甲基化位点。H3R2甲基化可对抗许多效应蛋白的对接，包括那些包含染色、PHD、Tudor和WD40结构域的效应蛋白。H3R2甲基化在结构上阻碍H3K4me3识别结构域的结合，并且还阻止MLL1复合物的H3K4甲基化。组蛋白H2A和H4的前5个残基相同，H2A也在R3位置甲基化。

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