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比较研究
.1991年4月;10(4):885-92。
doi:10.1002/j.1460-2075.1991.tb08021.x。

pp42/丝裂原活化蛋白激酶(MAP激酶)调节性磷酸化位点的鉴定

附属公司
比较研究

pp42/丝裂原活化蛋白激酶(MAP激酶)调节磷酸化位点的鉴定

D M佩恩等。 欧洲工商管理硕士J. 1991年4月.

摘要

丝裂原活化蛋白激酶(MAP激酶)是一种42 kd的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶,其酶活性需要酪氨酸和苏氨酸残基的磷酸化。作为阐明该酶激活机制的一步,我们确定了调节性磷酸化的位点。在用胰蛋白酶对32P标记的pp42/MAP激酶进行蛋白水解消化后,通过二维肽图仅检测到一个磷酸肽,该肽同时含有磷酸酪氨酸和磷酸苏氨酸。利用傅里叶变换质谱、碰撞活化解离串联质谱和电喷雾电离相结合的方法,测定了肽的氨基酸序列,包括磷酸化位点。pp42/MAP激酶胰蛋白酶磷酸肽的序列与ERK1-和KSS1编码的激酶中存在的序列相似(但不相同)。这两个磷酸化位点仅由一个残基分开。通过紧密间隔的苏氨酸和酪氨酸残基的双重磷酸化调节活性,在p34cdc2中具有功能相关性,可能是调节细胞周期转换的蛋白激酶家族的特征。

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引用人

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    1. 生物化学杂志。1988年9月5日;263(25):12721-7-公共医学
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