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.2004年6月3日;47(12):3058-64.
doi:10.1021/jm031067a。

SDF-1 C末端序列肽的抗-HIV活性和构象研究

附属公司

SDF-1 C末端序列肽的抗-HIV活性和构象研究

莫妮卡·德廷等人。 化学. .

摘要

人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)进入靶细胞需要病毒包膜糖蛋白gp120与人CD4糖蛋白和趋化因子受体(通常为CCR5或CXCR4)相互作用。CXCR4的天然配体是抑制X4 HIV-1毒株进入和复制的趋化因子SDF-1。SDF-1以两种形式产生,SDF-1α(68个残基)和SDF-1β(72个残基;它们之间的区别在于SDF-1β序列中额外的四个C端氨基酸。尽管N末端位点在确定SDF抗HIV-1活性方面具有相关性,但SDF-1β的活性比SDF-1α更强。在这里,我们证明定位于SDF-1βC末端的合成肽具有抑制活性,而再现SDF-1αC末端特性的类似物没有任何活性。这两种肽的相反生物效应与它们与肝素和硫酸软骨素的相互作用类型有关。

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