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.2003年4月4日;303(2):700-6.
doi:10.1016/s0006-291x(03)00398-x。

热休克因子-1的转录活性和DNA结合涉及CK2对苏氨酸142的磷酸化

附属公司

热休克因子-1的转录活性和DNA结合涉及CK2对苏氨酸142的磷酸化

Fabrice Soncin公司等。 生物化学-生物物理研究委员会. .

摘要

热休克因子-1(HSF-1)是hsp分子伴侣转录的调节因子,尽管参与HSF-1激活的细胞内机制尚未完全阐明。由于HSF1在蛋白激酶CK2核转位的同时被热休克激活,我们研究了CK2在HSF1激活中的作用。我们证明HSF-1在丝氨酸和苏氨酸残基上都被CK2磷酸化,并在苏氨酸142处确定了磷酸化位点。将Thr-142突变为丙氨酸(T142A)可抑制HSF1对HSP70基因的反激活,此外还可抑制核内结合热休克元素的HSF-1的蓄积。热激活HSF1与核CK2的热激活相关,CK2的过度表达激活HSF1。因此,CK2对苏氨酸142的磷酸化可能是应激对潜在HSF1热激活的一个重要步骤。

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