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.2000年1月21日;275(3):1920-9.
doi:10.1074/jbc.275.3.1920。

FRTL5细胞中的蛋白质二硫化物异构酶(PDI)。pH依赖性甲状腺球蛋白/PDI相互作用决定了甲状腺细胞后内质网中一种新的PDI功能

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FRTL5细胞中的蛋白质二硫化物异构酶(PDI)。pH依赖性甲状腺球蛋白/PDI相互作用决定了甲状腺细胞后内质网中一种新的PDI功能

梅兹拉尼等人。 生物化学杂志. .
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摘要

甲状腺球蛋白(TG)由甲状腺细胞分泌进入甲状腺滤泡腔。成熟和激素形成后,TG被内吞并传递到溶酶体。由于1)体内有几个分子伴侣与TG共分泌,以及2)在酸性条件下,Ser(789)-Met(1172)TG激素原域(BD)之间的相互作用被认为可以阻止未成熟TG的溶酶体靶向,因此在双向传输过程中可能会发生质量控制机制和一个未知的膜受体。我们研究了PDI和其他伴侣在FRTL5甲状腺细胞系中的分泌和细胞表面表达,然后研究了TG和PDI相互作用的特征。我们证明PDI以及其他伴侣蛋白,如calnexin和KDEL,都暴露在细胞表面。我们在活细胞或膜制剂上观察到PDI在酸性条件下特异性结合TG,并且只有BD参与结合。TG/PDI相互作用的表面等离子体共振分析表明:1)PDI仅在酸性条件下结合TG,优先识别未成熟分子;2)BD参与结合,即使富含半胱氨酸的模块被删除。讨论了PDI作为酸性内质网后室中未成熟TG的“护卫者”的概念。

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