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.1996年6月14日;271(24):14548-53.
doi:10.1074/jbc.271.24.14548。

25-kDa突触体相关蛋白的磷酸化。可能参与蛋白激酶C介导的神经递质释放调节

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25-kDa突触体相关蛋白的磷酸化。可能参与蛋白激酶C介导的神经递质释放调节

Y岛崎等。 生物化学杂志. .
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摘要

在活体PC12细胞中检测了蛋白激酶C介导的25-kDa突触体相关蛋白(SNAP-25)磷酸化。福尔波12-肉豆蔻酸13-醋酸盐处理增强了高钾诱导的[3H]-去甲肾上腺素释放,抗SNAP-25抗体识别的28-kDa蛋白在Ser残基上磷酸化。用A型肉毒梭菌神经毒素处理后,磷酸化带的分子大小略有下降,而用E型肉毒毒素处理后,磷酸化带消失,表明28kDa的蛋白质是SNAP-25。Ser187可能发生磷酸化,因为这是位于A型肉毒杆菌和E型神经毒素切割位点之间的唯一Ser残基。PC12细胞的SNAP-25在体外被纯化的蛋白激酶C磷酸化,与SNAP-25共免疫沉淀的突触合蛋白的量因磷酸化而减少。这些结果表明,SNAP-25的磷酸化可能参与蛋白激酶C介导的PC12细胞儿茶酚胺释放的调节。

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