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。2015年3月1日；128(5):979-91.
doi:10.1242/jcs.161463。 Epub 2015年1月14日。

Cavin3与cavin1和caveolin1相互作用，增加caveolae的表面动力学

贾根·莫汉 1, 比约恩·莫伦 1, 艾琳·拉尔森 1, 米克尔·R·霍尔斯特 2, 理查德·伦德马克 三
附属公司

Cavin3与cavin1和caveolin1相互作用，增加caveolae的表面动力学

贾根·莫汉等。 细胞科学杂志。 。

摘要

小泡是细胞表面的内陷，由于其动态行为从稳定的表面结合到与质膜的动态裂变和融合，被认为可以调节膜张力、信号传递、粘附和脂质稳态。小窝蛋白外壳是由膜蛋白小窝蛋白和腔蛋白家族的寡聚作用产生的。在这里，我们表明cavin3（也称为PRKCDBP）通过cavin1（也称为PTRF）靶向caveolae，在那里它与caveolin1的支架域相互作用并促进caveolale动力学。我们发现，cavin3的N末端区域与cavin1的N末端三聚体结合，与同源cavin2（也称为SDPR）区域竞争，表明这些cavin通过其N末端区域形成不同的亚复合物。我们的数据表明，cavin3在深深内陷的小窝中富集，细胞中cavin3的丢失导致稳定小窝的增加和小窝的减少，这些小窝只存在于细胞膜上很短的时间。我们建议，cavin1将cavin3补充到小窝外套中，以与小窝蛋白1相互作用，并调节小窝在质膜上的持续时间。

关键词：洞穴；Caveolin1；卡文1；洞穴3；EHD2。

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