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1995年1月16日;14(2):224-31.
doi:10.1002/j.1460-2075.1995.tb06995.x。

突触素结合突触素:控制细胞外融合器的潜在机制

附属公司

突触素结合突触素:控制细胞外融合器的潜在机制

L Edelmann(爱德曼)等。 欧洲工商管理硕士J

摘要

突触囊泡蛋白synaptobevin(VAMP)最近被认为是参与细胞外膜融合的关键蛋白之一。它与突触膜蛋白syntaxin I和突触小体相关蛋白(SNAP)-25相互作用,形成一个复合物,在胞吐之前[Söllner等人(1993b)Cell,75,409-418]。在这里,我们证明,洗涤剂提取物中的大多数突触素与囊泡蛋白突触素结合。当使用突触素特异性抗体进行免疫沉淀时,在该复合物中未发现突触素I。相反,当使用突触素特异性抗体进行免疫沉淀时,突触素与突触素-突触素I复合物无关。因此,与突触素结合的突触素池不能与突触蛋白I和SNAP-25结合,反之亦然。突触素-突触素结合也通过分离的神经末梢中的化学交联来证明。此外,重组突触素II能有效结合突触素及其亚型突触素,但不能结合较远相关的突触囊泡蛋白p29。重组突触素I结合效率相似,而非神经元亚型cellubrevin对突触素的亲和力较低。高NaCl浓度处理导致突触素-突触素复合物分离。此外,低剂量的SDS不可逆地消除了突触素与突触素的相互作用,而增强了与突触蛋白I的相互作用。我们的结论是,突触素在一个排除t-SNAP受体syntaxin I和SNAP-25的复合物中选择性地与突触素相互作用,这表明突触素对胞吐的控制起作用。

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