Integrins

doi:10.1007/s00441-009-0834-6

审查

.2010年1月；339（1）：269-80。

doi:10.1007/s00441-009-0834-6。 Epub 2009年8月20日。

整合素家族

马尔戈扎塔·巴兹克¹, 塞尔吉奥·卡拉西多, 唐纳德·古尔伯格

附属公司

PMID： 19693543
预防性维修识别码：第784866页
内政部： 2007年10月10日/00441-009-0834-6

审查

整合素家族

马尔戈扎塔·巴兹克等。细胞组织研究. 2010年1月.

.2010年1月；339（1）：269-80。

doi:10.1007/s00441-009-0834-6。 Epub 2009年8月20日。

作者

马尔戈扎塔·巴兹克¹, 塞尔吉奥·卡拉西多, 唐纳德·古尔伯格

附属

¹挪威卑尔根大学生物医学系。

PMID： 19693543
预防性维修识别码：项目经理2784866
内政部： 2007年10月10日/00441-009-0834-6

摘要

整合素是一种进化历史悠久的细胞粘附受体，在发育和病理过程中发挥重要作用。整合素家族由24个α-β异二聚体成员组成，它们介导细胞与细胞外基质（ECM）的粘附，但也参与特殊的细胞-细胞相互作用。只有一部分整合素（24个中有8个）识别天然配体中的RGD序列。在一些ECM分子中，如胶原蛋白和某些层粘连蛋白亚型，RGD序列在变性或蛋白水解裂解时暴露，使细胞通过RGD结合受体结合这些配体。ECM蛋白的蛋白水解裂解也可能产生具有新生物活性的片段，如内皮抑素、肿瘤抑素和内啡肽。九条整合素链包含一个αI结构域，包括胶原蛋白结合整合素α1β1、α2β1、alpha10β1和alpha11β1。胶原蛋白结合整合素识别主要胶原蛋白中的三螺旋GFOGER序列，但它们在体内识别这些序列的能力取决于纤维状态和纤维胶原蛋白中相互作用域的可及性。本综述总结了整合素家族的一些基本事实，包括历史观点、结构和配体结合特性。

PubMed免责声明

数字

图1
Integrin创始人。Erkki Ruoslahti（左）和Richard O.Hynes（右）在细胞粘附研究的早期提供了开创性的数据，从而确定了整合素家族的特征

图2
整合素家族的表示。在脊椎动物中，整合素家族包含24个异二聚体。经历了基因组复制的孤立物种（例如。，*达尼奥雷里奥*)有更多的整合素家族成员。在高等脊椎动物中，整合素家族有24个原型成员

图3
典型αI-结构域整合素异二聚体的表示。18条整合素α链中有9条包含αI结构域，如图所示，但所有整合素都包含β亚单位中的βI结构域。一含有整合素的αI结构域中结构域的表达(星星二价阳离子结合位点。b条膜中含αI-结构域整合素kying结构域排列的表示

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[6] Astrof NS、Salas A、Shimaoka M、Chen J、Springer TA。力连锁在粘附受体机械化学中的重要性。生物化学。2006年；45:15020–15028.-项目管理咨询公司-公共医学

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[8] Aszodi A、Hunziker EB、Brakebusch C、Fassler R.β1整合素调节软骨细胞旋转、G1进展和胞质分裂。基因开发2003；17:2465–2479.-项目管理咨询公司-公共医学

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[10] Aumailley M、Gerl M、Sonnenberg A、Deutzmann R、Timpl R。层粘连蛋白链中的Arg-Gly-Asp序列作为片段P1中暴露的潜在细胞结合位点的鉴定。FEBS信函。1990;262:82–86.-公共医学

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