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.2008年9月12日;283(37):25178-25185.
doi:10.1074/jbc。M804064200。 Epub 2008年7月23日。

人类Nfs1在细胞质中的一个新作用:Nfs1作为MOCS3的硫供体,MOCS3是一种参与钼辅因子生物合成的蛋白质

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人类Nfs1在细胞质中的一个新作用:Nfs1作为MOCS3的硫供体,MOCS3是一种参与钼辅因子生物合成的蛋白质

兹沃尼米尔·马雷利亚等。 生物化学杂志. .
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摘要

人类MOCS3基因编码一种参与MOCS2A C末端活化和硫化的蛋白质,MOCS2AC末端是钼蝶呤(MPT)合酶的较小亚单位。MPT合成酶催化MPT二硫烯基团的形成,该基团是钼辅因子(Moco)生物合成最后一步中钼原子配位所必需的。双域蛋白MOCS3通过其C末端类罗丹烷结构域(RLD)催化MOCS2A C末端的腺苷酸化和随后生成的硫羧酸基团。以硫代硫酸盐为硫供体的MOCS3-RLD的低活性和详细的诱变研究表明,硫代硫酸盐很可能不是真核生物中Moco生物合成的生理硫源。提示L-半胱氨酸脱硫酶可能参与体内MOCS3的硫化。在本报告中,我们研究了人类L-半胱氨酸脱硫酶Nfs1在硫转移到MOCS3-RLD中的作用。在大肠杆菌的异源表达系统中,结合Isd11纯化Nfs1变体,并测定纯化蛋白的动力学参数。通过研究直接的蛋白质相互作用,我们能够证明Nfs1与MOCS3-RLD特异性地相互作用,并且硫通过Nfs1结合的过硫化物中间体从L-半胱氨酸转移到MOCS3-RLD。由于MOCS3位于细胞溶质中,我们的结果表明细胞溶质Nfs1在Moco生物合成的硫转移中具有重要作用。

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