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.2008年2月;14(2):205-15.
doi:10.1016/j.devcel.2007.11.021。

Rho激酶磷酸化PAR-3并破坏PAR复合物的形成

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Rho激酶磷酸化PAR-3并破坏PAR复合物的形成

中山正男等。 开发人员单元格. 2008年2月.
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摘要

PAR-3、PAR-6和非典型蛋白激酶C(aPKC)的极性复合物在各种细胞极化事件中发挥作用。PAR-3直接与Tiam1/Taim2(STEF)、Rac1特异性鸟嘌呤核苷酸交换因子相互作用,并与aPKC-PAR-6-Cdc42*GTP形成复合物,导致Rac1活化。RhoA在某些类型的细胞中拮抗Rac1。然而,RhoA和PAR复合体之间的关系仍不明确。我们在这里发现Rho激酶/ROCK/ROK,RhoA的效应器,在Thr833磷酸化PAR-3,从而中断其与aPKC和PAR-6的相互作用,但与Tiam2的相互作用不受影响。磷酸化PAR-3在具有前后极性的迁移细胞的前缘、中部和后部被观察到。小干扰RNA(siRNA)对PAR-3的敲除会破坏细胞迁移、前向极化和PAR-3介导的Rac1激活,这些都可以通过抗siRNA的PAR-3恢复,但不能通过磷酸化PAR-3突变恢复。我们认为RhoA/Rho激酶通过PAR-3磷酸化抑制PAR复合物的形成,导致Rac1失活。

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