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比较研究
.2005年8月23日;15(16):1487-93.
doi:10.1016/j.cub.2005.07.028。

BUR激酶通过募集PAF延伸复合物选择性调节H3 K4三甲基化和H2B泛素化

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BUR激酶通过募集PAF延伸复合物选择性调节H3 K4三甲基化和H2B泛素化

R尼古拉斯·拉里贝等。 当前生物. .
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摘要

组蛋白赖氨酸甲基化与转录调控和表观遗传控制有关。赖氨酸残基可以是单甲基化、二甲基化或三甲基化,有人建议,给定赖氨酸的每个甲基化状态可能赋予一种独特的生物功能。在酵母中,组蛋白H3赖氨酸4(K4)被Set1组蛋白甲基转移酶单甲基化、二甲基化和三甲基化。以前的研究表明,Set1与RNA聚合酶II相关,并用K4三甲基化划分转录活性基因。为了确定K4三甲基化是否可能被选择性调控,我们筛选了一个与转录调控和染色质功能相关的酵母缺失突变体库。我们确定BUR2是Bur1/2(BUR)细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶的一种细胞周期蛋白,是K4三甲基化的一种特异性调节因子。令人惊讶的是,BUR也调节H2B单泛素化,而其他K4甲基化状态和H3赖氨酸79(K79)甲基化不受影响。对BUR2突变体的合成遗传阵列(SGA)和转录微阵列分析表明,BUR在功能上与PAF、Rad6和Set1复合物相似。这些数据表明,BUR作用于这些因素的上游,以控制其功能。支持这一观点的是,我们发现在BUR2缺失中,PAF延伸复合体向基因的募集明显受损。我们的数据揭示了BUR激酶通过选择性控制组蛋白修饰在转录调控中的新功能。

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