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。2003年10月17日；310(2):341-6.
doi:10.1016/j.bbrc.2003.09.030。

MUC1胞质尾部四个受刺激酪氨酸磷酸化位点的鉴定

王红河 1, 埃里克·普利霍伊, K Chul Kim公司
附属机构

MUC1胞质尾部四个受刺激酪氨酸磷酸化位点的鉴定

王红河等。 生物化学-生物物理研究委员会。 。

摘要

MUC1是一种完整的膜蛋白，表达于上皮细胞的顶端表面，作为信号受体。其细胞质尾部（CT）包含七个高度保守的酪氨酸残基，其中一些是组成性磷酸化的，并作为参与细胞内信号转导的SH2域蛋白的识别位点。然而，没有研究确定哪些MUC1酪氨酸被磷酸化，或者哪些信号通路被激活以响应其外结构域的刺激。在本报告中，我们使用了我们之前描述的CD8/MUC1嵌合蛋白，该嵌合蛋白在MUC1 CT上磷酸化酪氨酸，以响应CD8抗体的细胞外处理，并对所有七种酪氨酸进行了单独或多种组合的定点突变，确定受刺激磷酸化的特定位点。我们观察到四个磷酸化位点，其中三个存在于已知信号电位的序列基序中（Y（20）、Y（46）和Y（60）），另一个之前没有特征化（Y（29））。这些结果在MUC1在信号转导中的作用的背景下进行了讨论。

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