New functional roles for non-collagenous domains of basement membrane collagens

doi:10.1242/jcs.00106

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.2002年11月15日；115（第22部分）：4201-14。

doi:10.1242/jcs.00106。

基底膜胶原非胶原结构域的新功能作用

纳塔莉·奥尔特加¹, 泽纳·韦布

附属公司

PMID： 12376553
预防性维修识别码： PMC2789001项目
内政部： 10.1242/jcs.00106

审查

基底膜胶原非胶原结构域的新功能作用

纳塔莉·奥尔特加等。细胞科学杂志. 2002.

.2002年11月15日；115（第22部分）：4201-14。

doi:10.1242/jcs.00106。

作者

纳塔莉·奥尔特加¹, 泽纳·韦布

附属

¹美国加州大学旧金山分校解剖学系94143-0452。

PMID： 12376553
预防性维修识别码： PMC2789001项目
内政部： 10.1242/jcs.00106

摘要

胶原蛋白IV、XV和XVIII是各种基底膜的主要成分。除了胶原蛋白特异性三螺旋外，这些胶原蛋白的特征是存在几个非胶原蛋白结构域。现在很明显，这些无处不在的胶原蛋白分子参与了比基底膜的分子结构更微妙和复杂的功能，特别是在细胞外基质降解的背景下。基底膜胶原蛋白的降解发生在许多生理和病理过程中，如胚胎发育或肿瘤发生，并产生胶原蛋白碎片。这些碎片参与不同于其原始完整分子的功能调节。IV型、XV型和XVIII型胶原的非胶原C末端片段NC1最近在文献中被强调，因为它们具有减少血管生成和肿瘤发生的潜力，但很明显，它们的生物学功能并不局限于这些过程。可溶性NC1片段的蛋白水解释放刺激不同细胞类型的迁移、增殖、凋亡或存活，并抑制各种形态发生事件。

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图1
（A）人胶原蛋白IVα链的线性结构。六个不同的基因编码IV型胶原α链；每种多肽由三个不同的结构域组成：富含半胱氨酸的N末端7S结构域、具有多个小中断的中心三螺旋结构域（绿色方框）和球状C末端非胶原NC1结构域。NC1和中心三螺旋结构域的大小相等，而α3、α4、α5和α6的7S结构域比α1和α2短。根据序列同源性，这些不同的链可以分为两组，α1-类（α1，α3，α5）和α2-类（α2，α4，α6）。IV型胶原α链的组装。（B）三聚体的组装首先依赖于NC1结构域的结合，然后三螺旋结构形式和7S结构域共价结合。四个三聚体通过其蜘蛛状结构中的7S结构域相互作用，两个三聚体通过其NC1结构域头对头相互作用，形成片状结构。几个三聚体也可以沿着其三螺旋结构域结合在一起，使结构变厚（Timpl等人，1981年）。

图2
（A）人类胶原蛋白XV和XVIIIα1链的线性结构。胶原XV和XVIII的α1链在结构上同源；他们定义了一个新的胶原蛋白亚家族，即multiplexin家族，该家族基于具有多个长中断的中心三螺旋结构域（绿色框）。其特征还包括一个长的非胶原N末端结构域包含血栓反应蛋白序列基序，在人类胶原XVIII中有两个剪接变体，以及一个长非胶原球状C末端结构域或NC1结构域。（B）人类NC1（XVIII）和蛋白酶裂解位点的功能亚结构域。NC1结构域包含三个功能不同的亚结构域：这些结构域包括三聚体结合所必需的N末端非共价三聚化结构域，包含对不同蛋白酶敏感的多个位点的铰链结构域和覆盖20kDa片段的内皮抑素球状结构域，具有抗血管生成和抗分支形态发生活性。许多酶可以产生含有内皮抑素的片段。组织蛋白酶L和弹性蛋白酶是最有效的，但与导致内皮抑素积累的基质金属蛋白酶裂解相反，组织蛋白酶B降解分子[根据费雷拉斯发表的数据显示了裂解位点（费雷拉斯等人，2000年）]。

图3
固定化与可溶性NC1和内皮抑素片段的生物活性。来自IV型、XV型和XVIII型胶原的固定化NC1结构域可诱导不同类型细胞的增殖、存活和迁移。这些效应与PI3K、FAK和paxillin磷酸化增加有关。相比之下，可溶性NC1或内皮抑素片段与细胞表面的各种受体结合，并降低PI3K、FAK和paxillin的磷酸化。内皮抑素和NC1（IV）诱导不同基因的转录降低。内皮抑素与VEGF-R2相互作用，从而减少VEGF与其受体的结合；内皮抑素还与MMP-2直接相互作用，抑制酶的激活。总之，这些可溶性片段的作用与其原始分子相反，对不同细胞类型的增殖和迁移产生负调控，并诱导细胞凋亡和细胞外基质紊乱。

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