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PDBsum条目2i1n
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| DOI编号：
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蛋白质科学
16:683-694(2007) |
| PubMed编号：
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通过自绑定C末端扩展获得PICK1和其他PDZ域的结构。
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J.M.埃尔金斯，
E.帕帕格里戈里奥，
G.Berridge，
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C.菲利普斯，
C.吉列迪，
P.Savitsky，
D.A.Doyle。
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摘要 |
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PDZ域是通常与C结合的蛋白质相互作用模块其靶蛋白的末端。a的C末端四个氨基酸PDZ域的潜在结合伙伴通常是结合特异性。为了确定若干PDZ的结构我们在C端包含了适当的四个剩余扩展的域PDZ域截断突变体，设计用于自绑定。多次截断生成每个PDZ域的。四个剩余扩展，表示目标PDZ域的已知特异性序列，包括I类和II基序，以预期的方式形成分子间接触PDZ结构域与两类蛋白C末端的相互作用。我们现在使用这种方法结晶的八个独特PDZ畴的结构重点关注提供选择性信息的四个方面（PICK1和第三个PDZDLG2的结构域）、结合位点灵活性（MPDZ的第三个PDZ结构域），以及肽域相互作用（MPDZ第12个PDZ域）。我们的结果分析显示通过以下方法获得PDZ畴晶体的机会明显提高使用这种方法与不使用C端子四个剩余扩展。
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所选图形 |
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图2。
图2。10种晶型中每种晶型的带状图（八个独特的PDZ畴）。代表PDZ识别的C末端四个残基 |
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图6。
图6。晶体结构MPDZ@3。（A）结构重叠MPDZ@3和MPDZ@7表现出相反的一面 |
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以上数字为重印经蛋白质协会许可：蛋白质科学(2007,16,683-694)版权所有2007。
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数字是挑选出来的通过自动化流程。
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公共医疗id
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。
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