5ZVJ型

结核分枝杆菌必需的高温需求蛋白HtrA1（Rv1223）的晶体结构揭示了其独特的特征。

（2018）Acta Crystallogr D Struct Biol公司74: 906-921

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• 内政部：https://doi.org/10.107/S205979831800952X
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  5ZVJ型


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  高温需要A（HtrA）蛋白是热休克诱导丝氨酸蛋白酶家族的成员，参与胞质外蛋白的质量控制和细菌在应激条件下的生存策略，并与几种病原体的毒力有关；因此，它们是主要的药物靶点。结核分枝杆菌具有三种假定的HtrAs：HtrA1（Rv1223）、HtrA2（Rv0983）和HtrA3（Rv0125）。每个都有一个细胞质区、一个跨膜螺旋和一个周质区。这里，结核分枝杆菌HtrA1突变株（mHtrA1）周质区的晶体结构由蛋白酶域（PD）和PDZ域组成^S387A型)报告分辨率为2.7º。尽管mHtrA1^S387A型PD显示出与其他HtrAs相似的结构特征，其环路，尤其是L3和LA，显示出不同的构象。环L3在三聚体的PD和PDZ结构域之间进行通信，并经历从活性构象到非活性构象的转变，如等效HtrA（DegS）的报道。Loop LA因其在DegP中的长度（50个氨基酸）而导致低聚物的形成，其mHtrA1非常短^S387A型（五个氨基酸），如mHtrA2（也是五个氨基酸），因此缺乏形成高级低聚物的必要相互作用。值得注意的是，PDZ结构域中称为插入钳的有序环与相邻分子的蛋白酶结构域相互作用，这可能有助于稳定该酶的三聚体功能单元。mHtrA1的三维结构^S387A型本文将有助于酶特异性抗结核抑制剂的设计。

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