高温需要A（HtrA）蛋白是热休克诱导丝氨酸蛋白酶家族的成员，参与胞质外蛋白的质量控制和细菌在应激条件下的生存策略，并与几种病原体的毒力有关；因此，它们是主要的药物靶点。结核分枝杆菌拥有三个假定的HtrAs：HtrA1（Rv1223）、HtrA2（Rv0983）和HtrA3（Rv0125）。每个都有一个细胞质区、一个跨膜螺旋和一个周质区。在这里，周质区的晶体结构由蛋白酶域（PD）和PDZ域组成结核分枝杆菌HtrA1突变体(米HtrA1型第387页)报告为2.7 奥分辨率。虽然米HtrA1型S387A型PD显示出与其他HtrAs相似的结构特征，其环路，尤其是L3和LA，显示出不同的构象。环L3在三聚体的PD和PDZ结构域之间进行通信，并经历从活性构象到非活性构象的转变，如等效HtrA（DegS）的报道。Loop LA因其在DegP中的长度（50个氨基酸）而导致低聚物的形成，在米HtrA1型S387A型（五种氨基酸），如米HtrA2（也是五种氨基酸），因此缺乏形成高级低聚物所必需的相互作用。值得注意的是，PDZ结构域中称为插入钳的有序环与相邻分子的蛋白酶结构域相互作用，这可能有助于稳定该酶的三聚体功能单元。的三维结构米HtrA1型S387A型本文将有助于酶特异性抗结核抑制剂的设计。
