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.1998年12月;5(12):1075-83.
doi:10.1038/4185。

Numb-PTB结构域-肽复合物的结构表明了多种结合特异性的基础

附属公司

Numb-PTB结构域-肽复合物的结构表明了多种结合特异性的基础

S C李等。 自然结构生物. 1998年12月.

摘要

Numb是一种参与不对称细胞分裂的蛋白质,其磷酸酪氨酸结合(PTB)域最近被证明通过LDNPAY序列与适配蛋白Lnx结合,通过不包含NPXY基序的序列与Numb相关激酶(Nak)结合,并与从文库筛选获得的含GP(p)Y的肽结合。我们在此表明,这些不同的肽序列与蛋白质表面共同结合位点的Numb PTB结构域具有相似的亲和力。Numb PTB结构域与含有GPpY的肽的复合物的核磁共振结构揭示了一种新的机制,即与肽以螺旋形圈结合,而该螺旋形圈不与PTB结构区β-片氢键结合。这些结果表明,PTB结构域可能具有多种肽识别模式,并为Numb-PTB结构域在不对称细胞分裂过程中的多种功能提供了结构基础。

PubMed免责声明

中的注释

  • 令人惊讶的灵活PTB域。
    西格尔G。 西格尔G。 自然结构生物。1999年1月;6(1):7-10. doi:10.1038/4873。 自然结构生物。1999 PMID:9886281 没有可用的摘要。

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